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Purification and Characterization of An Alkaline Protease from Acetes chinensis

Journal of Ocean University of China 2005年第3期4卷 257-261页

作者： xu jiachao liu xin li zhaojie xu jie xue changhu gao xin College of Food Science and Engineering Ocean University of China Qingdao 266003 P. R. China

An alkaline protease from Acetes chinensis was purified and characterized in this study. The steps of purification include ammonium sulfate precipitation, ion-exchange chromatography with Q-sepharose Fast Flow, gel filtration chromatography with S300 and the second ion-exchange chromatography with Q-sepharose Fast Flow. The protease was isolated and purified, which was present and active on protein substrates （azocasein and casein）. The specific protease activity was 17.15 folds and the recovery was 4.67. The molecular weight of the protease was estimated at 23.2kD by SDS-PAGE. With azocasein as the susbstrate, the optimal temperature was 55℃ and the optimal pH value was 5.5. Ion Ca^2＋ could enhance the proteolytic activity of the protease, while Cu^2＋, EDTA and PMSF could inhibit its activity.

关键词： Acetes chinensis protease purification characterization

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