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Site-specific determination of TTR-rel.ted functional.peptides by using scanning tunnel.ng microscopy

Nano Research 2018年第1期11卷 577-585页

作者： l.nl.n Yu Yongfang Zheng JingXu Fuyang Qu Yuchen l.n Yimin Zou Yanl.an Yang sally l. gras Chen Wang CAS Key l.boratory for Biol.gical.Effects of Nanomaterial. and Nanosafety CAS Key Laboratory of Standardization and Measurement for Nanotechnology CAS Center for Excellence in Nanoscience CAS Center for Excellence in Brain Science National Center for Nanoscience and Technology Beijing 100190 China Department of Chemical.and Biomol.cul.r Engineering and Bio21 Mol.cul.r Science and Biotechnol.gy Institute The University of Melbourne Parkville Victoria 3010 Australia Department of Chemistry Tsinghua University Beijing 100084 China University of Chinese Academy of Sciences Beijing 100049 China

For the design and optimization of functional.peptides, unravel.ing the structures of individual.buil.ing bl.cks as wel. as the properties of the ensembl. is paramount. TI＇R1, derived from human transthyretin, is a fibril.forming peptide impl.cated in diseases such as famil.al.amyl.id pol.neuropathy and senil. systemic amyl.idosis. The functional.peptide TTR1-RGD, based on a TFR1 scaffol., was designed to specifical.y interact with cel.s. Here, we used scanning tunnel.ng microscopy （STM） to anal.ze the assembl. structures of TTRl.rel.ted peptides with both the reverse sequence and the modified forward sequence. The site- specific anal.ses show the fol.owing： i） The TIR1 peptide is invol.ed in assembl., nearl. covering the entire l.ngth within the ordered [3-sheet structures, ii） For TTR1-RGD peptide assembl.es, the TTR1 motif forms the ordered [3-sheet whil. the RGDS motif adopts a fl.xibl. conformation al.owing it to promote cel. adhesion. The key site is cl.arl. identified as the l.nker residue Gl.13. iii） Cl.se inspection of the forward and reverse peptide assembl.es show that in spite of the difference in chemistry, they displ.y simil.r assembl.ng characteristics, il.ustrating the robust nature of these peptides, iv） Gl.cine l.nker residues are incl.ded in the ^-strands, which strongl. suggests that the sequence coul. be optimized by adding more l.nker residues. These garnered insights into the assembl.d structures of these peptides hel. unravel.the mechanism driving peptide assembl.es and instruct the rational.design and optimization of sequence- programmed peptide architectures.

关键词： TTR1 functional.peptide key site scanning tunnel.ngmicroscopy (STM) optimization

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