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Degradation of Chitin and Chitosan by a Recombinant Chitinase Derived from a Virulent <i>Aeromonas hydrophila</i>Isolated from Diseased Channel Catfish

引用

Advances in microbiology 2015年第9期5卷 611-619页

作者： Dunhua Zhang John m. Bland Dehai Xu Siyin Chung Aquatic Animal Health Research Unit USDA-ARS Auburn USA Southern Regional Research Center USDA-ARS New Orleans USA

A chitinase was identified in extracellular products of a virulent?Aeromonas hydrophila?isolated from diseased channel catfish (Ictalurus punctatus). Recombinant chitinase (rchi-Ah) was produced in?Escherichia coli. Purified rchi-Ah had optimal activity at temperature of 42℃?and pH 6.5. The affinity (Km) for chitosan was 4.18 mg·ml-1?with?Vmax?of 202.5 mg·min-1·mg-1. With colloidal chitin as substrate, rchi-Ah generated N,N’-diacetyl-glucosamine predominantly. Conversion of chitosan (≥75% deacetylated) by rchi-Ah revealed five major products: 2 to 4 units of glucosamine, all of which had at least one acetyl group. It was determined that N-acetylated glucosamine was the recognition and cleavage site of rchi-Ah;the minimal and maximal cleavages were two and four glucosamine units, respectively. Functional analysis of rchi-Ah suggests that?A. hydrophilachitinase is a bioactive chitinolytic enzyme, which may benefit the pathogen for survival and/or infection.

关键词： Aeromonas hydrophila Recombinant Chitinase Chitin Degradation Chitosan Degradation

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