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Solid-Sta.e NMR Spectroscopic a.proa.hes to Investiga.e Dyna.ics, Seconda.y Structure a.d Topology of Membra.e Proteins

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Open Journa. of Biophysics 2012年第4期2卷 109-116页

作者： Sha.i a.u-Ba.er gary a. lorigan Mia.i University Department of Chemistry and Biochemistry Oxford USA

Solid-sta.e NMR spectroscopy is routinely used to determine the structura. a.d dyna.ic properties of both membra.e proteins a.d peptides in phospholipid bila.ers [1-26]. From the perspective of the perpetua.ed lipids, 2H solid-sta.e NMR spectroscopy ca. be used to probe the effect of embedded proteins on the order a.d dyna.ics of the a.yl cha.ns of phospholipid bila.ers [8-13]. Moreover, 31P solid-sta.e NMR spectroscopy ca. be used to investiga.e the intera.tion of peptides, proteins a.d drugs with phospholipid hea. groups [11-14]. The seconda.y structure of 13C = O site-specific isotopica.ly la.eled peptides or proteins inserted into lipid bila.ers ca. be probed utilizing 13C CPMa. solid-sta.e NMR spectroscopy [15-18]. a.so, solid-sta.e NMR spectroscopic studies ca. be utilized to a.certa.n pertinent informa. tion on the ba.kbone a.d side-cha.n dyna.ics of 2H- a.d 15N-la.eled proteins, respectively, in phospholipid bila.ers [19-26]. Fina.ly, specific 15N-la.eled a.ide sites on a.protein embedded inside oriented bila.ers ca. be used to probe the a.ignment of the helices with respect to the bila.er norma. [2]. a.brief summa.y of a.l these solid-sta.e NMR a.- proa.hes a.e provided in this minireview.

关键词： Solid-Sta.e NMR Structure a.d Dyna.ics Membra.e Proteins

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Improved Solid-Pha.e Peptide Synthesis of Wild-Type a.d Phosphoryla.ed Phosphola.ba. Using a.Pseudoproline Dipeptide

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Open Journa. of Synthesis Theory a.d a.plica.ions 2012年第2期1卷 9-12页

作者： Sha.i a.u-Ba.er gary a. lorigan Depa.tment of Chemistry a.d Biochemistry Miami University Oxford USA

In this study, we report tha. the insertion of a.pseudoproline dipeptide for the solid-pha.e peptide synthesis of wild-type Phosphola.ba. protein (WT-PLB) ha. two importa.t a.va.ta.es. First, it disrupts the forma.ion of different seconda.y structures, which is responsible for poor couplings during the prepa.a.ion of highly a.grega.ed sequences. Second, it enha.ces the purities a.d solubility of crude products lea.ing to ea.ier HPLC purifica.ion.

关键词： Solid-Sta.e Peptide Synthesis Pseudoproline Dipeptide Phosphola.ba.

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Microwa.e a.sisted Peptide Synthesis a. a.New Gold Sta.da.d in Solid Pha.e Peptide Synthesis: Phosphola.ba. a. a. Exa.ple

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Open Journa. of Synthesis Theory a.d a.plica.ions 2014年第1期3卷 1-4页

作者： Sha.i a.u-Ba.er Philip Ga.ber Bryce Hina.Trevor Reed Gha.fa.i Sha.rokh Moha.na. a.-Sa.hir gary lorigan College of a.ts a.d Sciences Ohio University Zanesville USA College of a.ts a.d Sciences Ohio University Zanesville USA Genesis Hospita. Ohio University Zanesville USA Depa.tment of Chemistry a.d Biochemistry Miami University Oxford USA

In this study, we report the microwa.e a.sisted synthesis of Phosphola.ba. protein (WT-PLB) a. a.new gold sta.da.d in solid pha.e peptide synthesis. Microwa.e energy offers benefits for both the coupling a.d deprotection rea.tions during peptide synthesis. The use of microwa.e energy for both the coupling a.d deprotection steps ma.es the microwa.e peptide synthesizers the most versa.ile a.d powerful systems a.a.la.le. It produces high yield a.d fa.t synthesis when compa.ed to conventiona. peptide synthesizers.

关键词： Solid-Sta.e Peptide Synthesis Phosphola.ba. Microwa.e a.sisted Synthesis

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