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Proteomic analyses of the SMYD family interactomes identify HSP90 as a novel target for SMYD2

分子细胞生物学报:英文版 2011年第5期3卷 301-308页

作者： Mohamed Abu-Farha Sylvain Lanouette fred elisma Veronique Tremblay Jeffery Butson Daniel Figeys Jean-Francois Couture Ottawa Institute of Systems Biology Department of BiochemistryMicrobiology and ImmunologyUniversity of Ottawa451 Smyth RoadRoger-Guindon HallOttawaONK1H8M5Canada Biochemistry and Molecular Biology Unit Dasman Diabetes InstituteDasman 15462Kuwait

The SMYD(SET and MYND domain)family of lysine methyltransferases(KMTs)plays pivotal roles in various cellular processes,including gene expression regulation and DNA damage *** identified as genuine histone methyltransferases,specific members of this family have recently been shown to methylate non-histone proteins such as p53,VEGFR,and the retinoblastoma tumor suppressor(pRb).To gain further functional insights into this family of KMTs,we generated the protein interaction network for three different human SMYD proteins(SMYD2,SMYD3,and SMYD5).Characterization of each SMYD protein network revealed that they associate with both shared and unique sets of *** those,we found that HSP90 and several of its co-chaperones interact specifically with the tetratrico peptide repeat(TPR)-containing SMYD2 and ***,using proteomic and biochemical techniques,we provide evidence that SMYD2 methylates K209 and K615 on HSP90 nucleotide-binding and dimerization domains,*** addition,we found that each methylation site displays unique reactivity in regard to the presence of HSP90 co-chaperones,pH,and demethylation by the lysine amine oxidase LSD1,suggesting that alternative mechanisms control HSP90 methylation by ***,this study highlights the ability of SMYD proteins to form unique protein complexes that may underlie their various biological functions and the SMYD2-mediated methylation of the key molecular chaperone HSP90.

关键词： SMYD proteins HSP90 lysine methylation SET domain histone methylation

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