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Expression,purification and characterization of the soluble Cu_A domain of cytochrome c oxidase of Paracoccus versutus

引用

Chinese Science Bulletin 2001年第19期46卷 1608-1612页

作者： LI Lianzhi SONG Aixin XIE Yi HUANG Zhongxian ellen de waal Urszula Kolczak Gerard W.Canters Chemical Biology Laboratory Department of ChemistryFudan UniversityShanghai 200433China State Key Laboratory of Genetics School of Life ScienceFudan UniversityShanghai 200433China Leiden Institute of Chemistry Leiden UniversityPO Box 95022300 RA LeidenThe Netherlands

The key subunit II of cytochrome c oxidase (CcO) contains a soluble binuclear copper center (CuA) domain. The CUA domain of Paracoccus versutus was cloned, expressed, purified and characterized. The gene encoding the CUA domain in pETlld vector was expressed in E. coli BL21 (de3). The results showed that the CuA domain was expressed mostly in inclusion bodies and the CUA domain protein synthesized in E. coli cells represents approximately 10 percent of the total cellular proteins. Dissolved in urea, dia-lyzed and recombined with Cu+/Cu2+ and purified by the Q-sepharose fast flow anion-exchange column and Sephadex G-75 gel filtration column, the soluble purple-colored protein, which shows a single band in electrophoresis, was obtained. The UV-visible absorption spectrum of CUA domain showed that there are intense band at 478 nm and a shoulder peak at 530 nm, and two weak bands at 360 and 806 nm respectively, which can be assigned to the charge transfer and the interactions of obitals of Cu-S and Cu-Cu

关键词： cytochrome coxidase CuA domain protein gene expression purification spectra.

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