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Plant Cell Wall Proteomics： Mass Spectrometry Data, a Trove for Research on Protein Structure/Function Relationships

引用

Molecular Plant 2009年第5期2卷 977-989页

作者： cecile albenne herve canut georges boudart yu zhang helene san clemente rafael pont-lezica elisabeth jamet Surfaces Cellulaires et Signalisation chez les Vegetaux UMR 5546 CNRS-UPS-Universite de Toulouse Pole de Biotechnologie Vegetale 24 chernin de Borde- Rouge BP 42617 Auzeville 31326 Castanet-Tolosan France

Proteomics allows the large-scale study of protein expression either in whole organisms or in purified organelles. In particular, mass spectrometry （MS） analysis of gel-separated proteins produces data not only for protein identification, but for protein structure, location, and processing as well. An in-depth analysis was performed on MS data from etiolated hypocotyl cell wall proteomics ofArabidopsis thaliana. These analyses show that highly homologous members of multigene families can be differentiated. Two lectins presenting 93% amino acid identity were identified using peptide mass fingerprinting. Although the identification of structural proteins such as extensins or hydroxyproline/proline-rich proteins （H/PRPs） is arduous, different types of MS spectra were exploited to identify and characterize an H/PRP. Maturation events in a couple of cell wall proteins （CWPs） were analyzed using site mapping. N-glycosylation of CWPs as well as the hydroxylation or oxidation of amino acids were also explored, adding information to improve our understanding of CWP structure/function relationships. A bioinformatic tool was developed to locate by means of MS the N-terminus of mature secreted proteins and N-glycosylation.

关键词： Cell wall protein MALDI-TOF mass spectrometry post-translational modification protein structure proteomics.

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