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The role of cupric in maintaining the structure of CopC

Chinese Science Bulletin 2007年第6期52卷 743-747页

作者： zheng xiaoyan pang erguo li huiqin zhao yaqin yang binshengt Institute of Molecular Science Key Laboratory of Chemical Biology and Molecular Engineering of Ministry of Education ShanxiUniversity Taiyuan 030006 China

The CopC protein from pseudomonas syringae pathovar tomato is expressed as one of four proteins encoded by the operon CopABCD that is responsible for copper resistance. And there are one trypto-phan (83), one tyrosine (79), and three phenylalanines (35, 43, 99) in apoCopC. The fluorescence peak of apoCopC is located near 320 nm, and the peak shifts toward 353 nm in the presence of 10 mmol·L^(-1) urea with excitation at 280 nm. Using urea as a chemical agent, the conformational stabilities of apoCopC and Cu_N^(2+) -CopC were monitored by fluorescence spectrum in 20 mmol·L^(-1) phosphate buffer and 100 mmol·L^(-1) sodium chloride at pH 6.0. The free energy of stabilization for apoCopC and Cu_N^(2+)-CopC is 16.29±0.65 kJ·mol^(-1) and 26.26±0.35 kJ·mol^(-1), respectively. The distance between the tryptophan residue and the Cu^(2+) in Cu_N^(2+) -CopC has been studied by observing Frster type nonradia-tive energy transfer. And it is calculated to be 11.6 .

关键词：二价铜 CopC 蛋白质结构构象稳定性作用尿素变性

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