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Purification and Characterization of Cold-active α-Amylase Excreted by A Strain of Marine Cold-adaptive Penicillia

Chemical Research in Chinese Universities 2004年第1期20卷 60-64页

作者： wangtian-hong zhanggang houyun-hua StateKeyLaboratoryofMicrobialTechnology ShandongUniversityJinan250100P.R.China

The filamentous fungi from the huanghai sea sludge were screened according to their ability to produce cold-active α-amylase. The strain with the highest amylase activity was identified as Penicillium species. The α-amylase purified by ammonium sulphate precipitation and column chromatography on DEAE-sepharose and sephadex G-100 shows a molecular weight of about 55000 and a pI of 4.38. The enzyme is stable in a pH range of 5.5—8.0 and has a maximum activity at pH 6.0. Compared with the α-amylase from mesophiles and thermophiles, the cold-active enzyme shows a high enzyme activity at lower temperatures and a high sensitivity at temperatures higher than 50 ℃. The optimal temperature is 40 ℃ and the activity decreases dramatically at temperatures above 50 ℃. Ca 2+ shows a significant effect on maintaining the structure and the activity of the enzyme. EDTA and Cu 2+ are its inhibitors. The products from the hydrolysis of soluble starch with the cold-active enzyme are maltose and other oligosaccharides.

关键词： Cold-active α-amylase Marine Penicillium Purification Characterization

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