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A single synonymous mutation determines the phosphorylation and stability of the nascent protein

Journal of Molecular Cell Biology 2019年第3期11卷 187-199页

作者： Konstantinos Karakostis sivakumar vadivel gnanasundram Ignacio Lopez Aikaterini Thermou Lixiao Wang Karin Nylander Vanesa Ollvares-Iliana Robin Fahraeus Equipe Labellisee Ligue Contre le Cancer Universite Paris 7INSERM UMR 116227 Rue Juliette DoduParis 75010France Department of Medical Biosciences Umea UniversityUmea SE-90185Sweden Instituto de Ffsica Universidad Autonoma de San Luis Potosi78290 SLPMexico RECAMO Masaryk Memorial Cancer InstituteZluty kopec 7Brno 656 53Czech Republic

p53 is an intrinsically disordered protein with a large number of post-translational modifications and interacting *** hierarchical order and subcellular location of these events are still poorly *** activation of p53 during the DNA damage response(DDR)requires a switch in the activity of the E3 ubiquitin ligase MDM2 from a negative to a positive regulator of *** is mediated by the ATM kinase that regulates the binding of MDM2 to the p53 mRNA facilitating an increase in p53 *** we show that the binding of MDM2 to the p53 mRNA brings ATM to the p53 polysome where it phosphorylates the nascent p53 at serine 15 and prevents MDM2-mediated degradation of p53.A single synonymous mutation in p53 codon 22(L22L)prevents the phosphorylation of the nascent p53 protein and the stabilization of p53 following genotoxic *** ATM trafficking from the nucleus to the p53 polysome is mediated by MDM2,which requires its interaction with the ribosomal proteins RPL5 and *** results show how the ATM kinase phosphorylates the p53 protein while it is bang synthesized and offer a novel mechanism whereby a single synonymous mutation controls the stability and activity of the encoded protein.

关键词： synonymous mutations intrinsically disordered proteins cell signaling MDM2 p53 messenger RNA ATM kinase

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