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Redox Regulation of Glycogen Biosynthesis in the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803： analysis of the AGP and Glycogen Synthases

引用

Molecular Plant 2014年第1期7卷 87-100页

作者： sandra diaz-troya luis lopez-maury ana maria sanchez-riego miguel roldan francisco j. florencio Instituto de Bioquimica Vegetal y Fotosintesis Universidad de Sevilla-CSIC Americo Vespucio 49 E-41092 Sevilla Spain

Glycogen constitutes the maj.r carbon storage source in cyanobacteria, as starch in algae and higher plants. Glycogen and starch synthesis is linked to active photosynthesis and both of them are degraded to glucose in the dark to maintain cell metabolism. Control of glycogen biosynthesis in cyanobacteria could be mediated by the regulation of the enzymes involved in this process, ADP-glucose pyrophosphorylase （AGP） and glycogen synthase, which were identified as putative thioredoxin targets. We have analyzed whether both enzymes were subj.cted to redox modification using purified recombinant enzymes or cell extracts in the model cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. Our results indicate that both AGP and glycogen synthases are sensitive to copper oxidation. However, only AGP exhibits a decrease in its enzymatic activity, which is recovered after reduction by DTT or reduced thioredoxin （TrxA）, suggesting a redox control of AGP. In order to elucidate the role in redox control of the cysteine residues present on the AGP sequence （C45, C185, C320, and C337）, they were replaced with serine. All AGP mutant proteins remained active when expressed in Synechocystis, although they showed different electrophoretic mobility profiles after copper oxidation, reflecting a complex pattern of cysteines interaction.

关键词： cyanobacteria glycogen Synechocystis thioredoxin redox regulation.

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