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Molecular dynamics reveal a novel kinase-substrate interface that regulates protein translation

Journal of Molecular Cell Biology 2014年第6期8卷 473-485页

作者： Ming S. Liu Die.Wang Hiroyuki Morimoto Howard C.H. Yim Aaron T. Irving Bryan R.G. williams Anthony J, Sadler Centre for Cancer Research MIMR-PHI Institute of Medical Research Melbourne VIC 3168 Australia CSIRO - Computational Informatics and Digital Productivity Flagship Private Bag 10 Clayton South VlC 3169 Australia Department of Anatomy School of Medicine University of Occupational and Environmental Health Kitakyushu Fukuoka 807-8555 Japan Department of Molecular and Translational Science Monash University Melbourne VlC 3168 Australia

A key control point in gene expression is the initiation of protein translation, with a universal stress response being constituted by in- hibitory phosphoryiation of the eukaryotic initiation factor 2α （el F2ol）. In humans, four kinases sense diverse physiological stresses to regulate elF2α to control cell differentiation, adaptation, and survival. Here we develop a computational molecular model of elF2α and one of its kinases, the protein kinase R, to simulate the dynamics of their interaction. Predictions generated by coarse-grained dynamics simulations suggest a novel mode of action. Experimentation substantiates these predictions, identifying a previously unrecognized interface in the protein complex, which is constituted by dynamic residues in both elF2α and its kinases that are crucial to regulate protein translation. These findings call for a reinterpretation of the current mechanism of action of the el F2α kinases and demonstrate the value of conducting computational analysis to evaluate protein function.

关键词： molecular dynamics eukaryotic initiation factor 2α(elF2oc) elF2α kinases protein kinase R (PKR) protein translation kinase activity

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Computers and information systems / 2nd ed.

Computers and information systems /

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1989年

作者： williams Brian K.

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