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Phosphoglucose Isomerase Deficiency in <i>Escherichia coli</i>K-12 Is Associated with Increased Spontaneous Mutation Rate

引用

Advances in Microbiology 2018年第5期8卷 390-405页

作者： Elitsa Boteva Yordan Handzhiyski Maria Kotseva Kirill A. Datsenko Barry L. Wanner monika pischetsrieder Roumyana Mironova Institute of Molecular Biology Roumen Tsanev Bulgarian Academy of Sciences Sofia Bulgaria Purdue University West Lafayette USA Harvard Medical School Boston USA Friedrich Alexander University Erlangen-Nuremberg Erlangen Germany

Phosphoglucose isomerase (PGI) is a key enzyme in early glycolysis, which catalyzes the reversible isomerization of glucose 6-phosphate (G6Ph) to fructose 6-phosphate. We have constructed an Escherichia coli K12 strain with a deleted pgi gene (Δpgi) and shown that this strain in comparison with the parental strain 1) accumulates higher amount of G6Ph, 2) grows slowly, and 3) exhibits higher spontaneous mutation frequency to rifampicin resistance (Rifr), when grown on high glucose minimal medium. Intriguingly, the spontaneous mutation rate to Rifr was inversely related to the degree of E. coli chromosomal DNA modification with sugar derivatives. We measured higher concentrations of Amadori products, fluorophores (360 nm excitation/440 nm emission) and carboxymethyl residues in the chromosomal DNA of the E. coli parental strain than in DNA of the isogenic Δpgi strain. To explain this apparent paradox we hypothesized that PGI might be implicated in repair of G6Ph-derived lesions in DNA. In favor of our hypothesis, we further demonstrate that protein extract from the E. coli PGI proficient strain but not from the PGI deficient strain catalyzes the release of G6Ph from G6Ph-modified single stranded DNA oligonucleotide and from its hybrid duplex with a complementary peptide nucleic acid.

关键词： Phosphoglucose Isomerase Glucose 6-Phosphate E. coli Mutations DNA Repair

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