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The regulatory subunits of PI3K, p85α and p85β, differentially affect BRD7-mediated regulation of insulin signaling

Journal of molecular Cell Biology 2021年第12期13卷 889-901页

作者： junsik m.lee Renyan Liu Sang Won Park Division of Endocrinology Boston Children’s HospitalHarvard Medical SchoolBostonMA 02115USA

Bromodomain-containing protein 7 (BRD7) has been shown to interact with the regulatory subunit of phosphatidylinositol 3-kinase(PI3K), p85, in the insulin signaling pathway. Here, we show that upregulation of hepatic BRD7 improves glucose homeostasiseven in the absence of either p85 isoform, p85a or p85b. However, BRD7 leads to differential activation of downstream effectorproteins in the insulin signaling pathway depending on which isoform of p85 is present. In the presence of only p85a, BRD7 overexpression increases phosphorylation of insulin receptor (IR) upon insulin stimulation, without increasing the recruitment of p85to IR substrate. Overexpression of BRD7 also increases activation of Akt in response to insulin, but does not affect basal phosphorylation levels of Akt. meanwhile, the phosphorylation of glycogen synthase kinase 3b (GSK3b) is increased by overexpression ofBRD7. On the other hand, in the presence of only p85b, BRD7 overexpression does not affect phosphorylation levels of IR, and Aktphosphorylation is not affected by insulin stimulation following BRD7 upregulation. However, BRD7 overexpression leads to increased basal phosphorylation levels of Akt and GSK3b. These data demonstrate that BRD7’s action on glucose homeostasis doesnot require the presence of both p85 isoforms, and p85a and p85b have unique roles in insulin signaling in the liver.

关键词： PI3K BRD7 Akt insulin signaling

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