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Binding of Quinoline-Ba.ed Inhibitors to <i>Pla.modium fa.cipa.um</i>La.ta.e Dehydrogena.e: a.Molecula. Docking Study

引用

Open Journa. of Biophysics 2013年第4期3卷 285-290页

作者： Victor F. Wa.ngeh a.a. T. Groves jeremy a. eberle Depa.tment of Chemistry & Biochemistry University of Notre Dame Notre Dame USA School of Na.ura. Sciences Indiana University Southeast New Albany USA

Development of new a.tima.a.ia. drugs continues to be of grea. importa.ce due to the resista.ce of the ma.a.ia.pa.a.ite to currently used drugs. Glycolytic enzymes ha.e emerged a. potentia. ta.gets for the development of new drugs due to the relia.ce of the pa.a.ite on glycolysis for energy. In this study, molecula. docking wa. used to study the binding of some quinoline-ba.ed drugs to the glycolytic enzyme la.ta.e dehydrogena.e. The docking studies identified two potentia. binding sites for ea.h liga.d, one of them being the cofa.tor-binding site. For a.l liga.ds studied, there wa. the compa.a.le binding to the cofa.tor-binding site a. well a. the seconda.y binding site when the cofa.tor wa. a.sent. a.l liga.ds showed significa.tly lower binding a.finity tha. Na.H for the cofa.tor binding site. The a.terna.ive site wa. the site of preference when docking wa. done in the presence of the cofa.tor. While binding to the cofa.tor site ma. support other studies suggesting potentia. for competitive inhibition, the fa.t tha. the binding a.finities of a.l the liga.ds a.e significa.tly lower tha. tha. for Na.H in this site suggests tha. these liga.ds will be ineffective competitive inhibitors. The identifica.ion of a. a.terna.ive binding site with compa.a.le a.finity tha. is not a.fected by the presence of the cofa.tor ma. suggest the possibility of non-competitive inhibition tha. requires further explora.ion.

关键词： Quinoline-Ba.ed Inhibitors Molecula. Docking Pla.modium fa.cipa.um

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