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Substitutions of the Conserved Gly47 Affect the CF1 Inhibitor and Proton Gate Functions of the Chloroplast ATP Synthase ε Subunit

引用

Acta Biochimica et Biophysica Sinica 2005年第7期37卷 453-462页

作者： hui dong {2.-lin ni jia-mian wei Institute of plant physiology & ecology,shanghai institutes for biological sciences,{12.,{12. 2.0032.China Institute of plant physiology and {2. Shanghai Institutes for Biological Sciences Chinese Academy of Sciences Shanghai 200032 China

The conserved residue Gly47 of the chloroplast ATP synthase ε subunit was substituted withLeu,Arg,Ala and Glu by site-directed *** process generated the mutants εG47L,εG47R,εG47A and εG47E,*** the ε variants showed lower inhibitory effects on the soluble CF1（-ε）Ca2.-ATPase compared with wild-type ε.In reduced conditions,εG47E and εG47R had a lower inhibitoryeffect on the oxidized CF1（-ε）Ca2.-ATPase compared with wild-type ε.In contrast,εG47L and εG47Aincreased the Ca2.-ATPase activity of soluble oxidized CF1（-ε）.The replacement of Gly47 significantlyimpaired the interaction between the subunit ε and γ in an in vitro binding *** study showed thatall ε variants were more effective in blocking proton leakage from the thylakoid *** enhancedATP synthesis of the chloroplast and restored ATP synthesis activity of the reconstituted membranes to alevel that was more efficient than that achieved by wild-type ε.These results indicate that the conservedGly47 residue of the ε subunit is very important for maintaining the structure and function of the ε subunitand may affect the interaction between the ε subunit,β subunit of CF1and subunit Ⅲ of CF_o,therebyregulating the ATP hydrolysis and synthesis,as well as the proton translocation role of the subunit Ⅲ of CF_o.

关键词： chloroplast ATP synthase ε subunit GST pull-down assay site-directed mutagenesis

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