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The Covalent Binding of Genistein to the Non-prosthetic-heme-moiety of Bovine Lactoperoxidase Leads to Enzymatic Inactivation

引用

Biomedical and Environmental Sciences 2011年第3期24卷 284-290页

作者： Hebron C. CHANG Daniel R. DOERGE ChengHong HSIEH LIN YingJu fuujen tsai Department of Biotechnology Asia University Taichung 41354 Taiwan China Division of Biochemical Toxieology National Center for Toxicological Research FDA Jeffkrson AR 72079 USA Department of Health and Nutritional Biotechnology Asia University Taichung 41354 Taiwan China Genetic Center China Medical University Taichung 40402 Taiwan China

Objective Genistein, a major soy isoflavone metabolite （SIF）, inactivates oxidation activity of bovine lactoperoxidase （LPO）. Modification of the heme moiety of LPO by nitrogen-containing compounds has been shown to inactivate LPO. In contrast, SIF mediated inactivation of LPO does not involve a heme modification and the mechanism of SIF inhibition is poorly understood. Methods After inactivation of LPO by genistein in the presence of H202, trypsin-digested LPO peptide fragments were collected and analyzed by MALDI-TOF-MS to characterize the chemical binding of genistein（s） to LPO. Results The heme moiety of LPO was not modified by genistein. A covalent binding study showed that 3H-genistein bound to LPO with a ratio of ~12 to 1. After HPLC analysis and peak collection, trypsin-digested peptide fragments were analyzed by MALDI-TOF-MS. The 3H-genistein co-eluted peptide fragments （RT=24 min） were putatively identified as 1991VGYLDEEGVLDQNR214 with two bound genistein molecules or a genistein dimer （2 259 Da）, 486TPDNIDIWlGGNAEPMVER504 with two bound genistein molecules or a genistein dimer （2 663 Da）, and 161ARWLPAEYEDGLALPFGWTQR182 with three bound genistein molecules or a genistein trimer （3 060 Da）. The fragment with a mass of 2 792 Da （RT=36 min） was identified as 132CDENSPYR139 with three genistein molecules or a genistein trimer. Conclusions The results suggest that LPO was inactivated by irreversible covalent binding of genistein or genistein polymers to particular peptide fragments constituting regions of the outward domain. No genistein interaction with the prosthetic heme moiety of LPO was observed.

关键词： Lactoperoxidase Genistein Modification of heme Covalent binding Peptide fragments

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