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Salt Stress Triggers Phosphorylation of the Arabidopsis Vacuolar K＋ Channel TPK1 by Calcium-Dependent Protein Kinases （CDPKs）

引用

Molecular Plant 2013年第4期6卷 1274-1289页

作者： Andreas Latz Norbert Mehlmer Simone Zapf Thomas D. Mueller Bernhard Wurzinger Barbara Pfister edina csaszar Rainer Hedrich Markus Teige Dirk Becker Department of Molecular Plant Physiology and Biophysics Julius-von-Sachs-lnstitute University of Wurzburg Julius-von-Sachs-Platz 2 D-97082 Wurzburg Germany Department of Biochemistry and Cell Biology Max F. Perutz Laboratories University of Vienna Dr. Bohrgasse 9 A-1030 Vienna Austria Present address: Department of Biology I Botany Munich Center for Integrated Protein Science CiPSM Ludwig-Maximilians-Universitat Munchen D-82152 Planegg-Martinsried Germany College of Science King Saud University Riyadh 11451 Saudi Arabia

14-3-3 proteins play an important role in the regulation of many cellular processes. The Arabidopsis vacuolar two-pore K＋ channel 1 （TPK1） interacts with the 14-3-3 protein GRF6 （GF14-λ）. Upon phosphorylation of the putative binding motif in the N-terminus of TPK1, GRF6 binds to TPK1 and activates the potassium channel. In order to gain a deeper understanding of this 14-3-3-mediated signal transduction, we set out to identify the respective kinases, which regulate the phosphorylation status of the 14-3-3 binding motif in TPK1. Here, we report that the calcium-dependent protein kinases （CDPKs） can phosphorylate and thereby activate the 14-3-3 binding motif in TPK1. Focusing on the stress-activated kinase CPK3, we visualized direct and specific interaction of TPK1 with the kinase at the tonoplast in vivo. In line with its proposed role in K＋ homeostasis, TPK1 phosphorylation was found to be induced by salt stress in planta, and both cpk3 and tpkl mutants displayed salt-sensitive phenotypes. Molecular modeling of the TPK1-CPK3 interaction domain provided mechanistic insights into TPK1 stress-regulated phosphorylation responses and pinpointed two arginine residues in the N-terminal 14-3-3 binding motif in TPK1 critical for kinase interaction. Taken together, our studies provide evidence for an essential role of the vacuolar potassium channel TPK1 in salt-stress adaptation as a target of calcium-regulated stress signaling pathways involving Ca2＋, Ca2＋-dependent kinases, and 14-3-3 proteins.

关键词： potassium channel vacuole calcium calcium-dependent kinase 14-3-3 protein salt stress.

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