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Evolution of C4 Phosphoenolpyruvate Carboxylase： Enhanced Feedback Inhibitor Tolerance Is Determined by a Single Residue

引用

Molecular Plant 2013年第6期6卷 1996-1999页

作者： Judith Katharina Paulus, christian niehus Georg Groth Cluster of Excellence on Plant Sciences (CEPLAS) Institute of Biochemical Plant Physiology Heinrich Heine University Düsseldorf Germany

Dear Editor, Phosphoenolpyruvate carboxylase （PEPC） is the essential enzyme for initial carbon fixation in C4 photosynthesis. The C4-PEPC evolved from a non-photosynthetic C3 ancestor by subtle sequence changes resulting in distinctly different kinetic and regulatory characteristics （Svensson et al., 1997）. Malate and aspartate, which are formed from the carboxyla- tion product of PEPC, serve as feedback inhibitors of the PEPC （Wedding et al., 1990）. Higher malate or aspartate concen- trations during C4 photosynthesis require a reduced sensitiv- ity towards the feedback inhibitors of the C4-PEPC （Jacobs et al., 2008）.

关键词： Phosphoenolpyruvate Carboxylase malate C4 photosynthesis Feedback Flaveria Carbon Fixation Residues Residue hydrogen bonds Aspartic Acid peptidase C Aspartate evolution

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