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Structure-based redesign of docking domain interactions modulates the product spectrum of a rhabdopeptide-synthesizing NRPS

Structure-based redesign of docking domain interactions modu...

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中国化学会第十二届全国天然有机化学学术会议

作者：蔡晓凤 Carolin Hacker carsten kegler Lei Zhao Helge B.Bode Jens W?hnert Molecular Biotechnology Department of BiosciencesGoethe University Frankfurt

Several peptides in clinical use are derived from non-ribosomal peptide synthetases(NRPS).In these systems,multiple NRPS subunits interact with each other in a specific linear order mediated by specific docking domains(DDs) whose structures are not known yet to synthesize well-defined peptide *** contrast to these classical NRPSs,the subunits of the rhabdopeptide/xenortide-like peptide(RXPs) producing NRPSs can act iteratively and in different order depending on the protein amount resulting in libraries of peptide products. In order to define the structural and thermodynamic basis for their unusual interaction patterns,we determined the structures of all N-terminal DDs(NDDs) as well as of an DD-DD complex and characterized all putative DD interactions thermodynamically for one such *** amino acid residues for DD interactions were identified that upon their exchange not only changed the DD affinity but also resulted in rationally predictable changes in peptide production.A simple set of ’recognition rules’ for DD interactions was identified that also operates in other megasynthase complexes.

关键词： RXP-NRPSs docking domain structures RXP biosynthesis

来源： cnki会议评论

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