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The spectrum of building block conformers sustains the biophysical properties of clinically-oriented self-assembling protein nanoparticles

引用

Science China Materials 2022年第6期65卷 1662-1670页

作者： Eric Voltà-Durán Julieta M Sánchez Hèctor-López-Laguna Eloi Parladé Laura Sánchez-García Alejandro Sánchez-Chardi ario de marco Ugutz Unzueta Esther Vázquez Antonio Villaverde Institut de Biotecnologia i de Biomedicina Universitat Autònoma de BarcelonaBellaterra 08193BarcelonaSpain departament de Genètica i de Microbiologia Universitat Autònoma de BarcelonaBellaterra 08193BarcelonaSpain CIBER de Bioingeniería Biomateriales y Nanomedicina(CIBER-BBN) Bellaterra 08193BarcelonaSpain Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas(IIBYT)(CONICET-Universidad Nacional de Córdoba) ICTA&Cátedra de Química BiológicaDepartamento de QuímicaFCEFyNUNC.Av.Velez Sarsfield 1611X 5016GCA CórdobaArgentina Servei de Microscòpia Universitat Autònoma de BarcelonaBellaterra 08193BarcelonaSpain departament de Biologia Evolutiva Ecologia i Ciències AmbientalsFacultat de BiologiaUniversitat de Barcelona08028 BarcelonaSpain Laboratory for Environmental and Life Sciences University of Nova GoricaNova Gorica 5000Slovenia Biomedical Research Institute Sant Pau(IIB Sant Pau) Sant Antoni Ma Claret 16708025 BarcelonaSpain

Histidine-rich peptides confer self-assembling properties to recombinant proteins through the supramolecular coordination with divalent *** fact allows the cost-effective,large-scale generation of microscopic and macroscopic protein materials with intriguing biomedical *** such materials,resulting from the simple bioproduction of protein building blocks,homomeric nanoparticles are of special value as multivalent interactors and drug ***,we have here identified that the assembly of a given His-tagged protein might render distinguishable categories of self-assembling protein *** fact has been scrutinized through the nanobody-containing fusion proteins EM1-GFP-H6 and A3C8-GFP-H6,whose biosynthesis results in two distinguishable populations of building *** one of them,the assembling and disassembling is controllable by ***,a second population immediately self-assembles upon purification through a non-regulatable pathway,rendering larger nanoparticles with specific biological *** structural analyses of both model proteins and nanoparticles revealed important conformational variability in the building *** fact renders different structural and functional categories of the final soft materials resulting from the participation of energetically unstable intermediates in the oligomerization *** data illustrate the complexity of the Hismediated protein assembling in recombinant proteins but they also offer clues for a better design and refinement of protein-based nanomedicines,which,resulting from biological fabrication,show an architectonic flexibility unusual among biomaterials.

关键词： recombinant proteins self-assembling protein materials nanoparticles biomaterials

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