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武术研究 2015年第6期 22-24页

作者：王怡元牛聪伟梁琪上海体育学院

优秀的文化是民族的,更是世界的。全球化背景下,武术作为中华民族传统文化的载体,正通过各个途径走出国门,走向世界。武术教育作为传播武术文化的重要领域,应当给予更多的关注和完善。文章主要采用文献资料法和专家访谈法。其中,通过文... 详细信息

优秀的文化是民族的,更是世界的。全球化背景下,武术作为中华民族传统文化的载体,正通过各个途径走出国门,走向世界。武术教育作为传播武术文化的重要领域,应当给予更多的关注和完善。文章主要采用文献资料法和专家访谈法。其中,通过文献资料法对中小学武术教育的现状及出现的问题做出梳理,并向相关专家进行请教,最后得出结论:只有对中小学武术教育做出正确的定位,才能使其得以健康的发展,实现其传承民族文化的使命。

关键词：武术教育定位发展途径

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大肠杆菌乙酰羟基酸合成酶AHAS同功酶Ⅰ和Ⅲ的同源及异源催化亚基与调控亚基的相互作用

大肠杆菌乙酰羟基酸合成酶AHAS同功酶Ⅰ和Ⅲ的同源及异源催化亚基...

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第六届全国化学生物学学术会议

作者：冯葳侯娜渠晖周延菲文欣牛聪伟席真南开大学元素有机化学国家重点实验室化学学院

＜正＞乙酰羟基酸合成酶（Acetohydroxyacid synthase[AHAS],EC 2.***.1.6）是支链氨基酸（缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）生物合成途径中的第一个关键性的酶。几乎所有来源的AHAS酶都由催化亚基和调控亚基组成。在大肠杆菌***中,存在三种AHA... 详细信息

＜正＞乙酰羟基酸合成酶（Acetohydroxyacid synthase[AHAS],EC 2.***.1.6）是支链氨基酸（缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）生物合成途径中的第一个关键性的酶。几乎所有来源的AHAS酶都由催化亚基和调控亚基组成。在大肠杆菌***中,存在三种AHAS同功酶（即AHASⅠ、Ⅱ和Ⅲ）,都是由催化亚基和调控亚基按1:1的比例组成,即由分子量大约为60 kDa的催化亚基和分子量大约为9～18 kDa

关键词：大肠杆菌乙酰羟基酸合成酶 AHAS同功酶催化亚基调控亚基表面等离于谐振技术

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不同植物乙酰羟酸合成酶亚基间相互作用的研究

不同植物乙酰羟酸合成酶亚基间相互作用的研究

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中国化学会第30届学术年会-第二十八分会：化学生物学

作者：祁豪曼谢永辉牛聪伟席真南开大学化学学院

乙酰羟酸合成酶(Acetohydroxyacid synthase[AHAS])是支链氨基酸生物合成途径中的第一个关键性的酶,是几类商品化的超高效除草剂的作用靶标。前期研究成果表明,大肠杆菌AHAS同功酶之间,调控亚基可以激活异源的催化亚基,同时*** AHASⅢ... 详细信息

乙酰羟酸合成酶(Acetohydroxyacid synthase[AHAS])是支链氨基酸生物合成途径中的第一个关键性的酶,是几类商品化的超高效除草剂的作用靶标。前期研究成果表明,大肠杆菌AHAS同功酶之间,调控亚基可以激活异源的催化亚基,同时*** AHASⅢ调控亚基单独的氮末端结构域(ACT结构域)可以激活自身及异源的催化亚基,说明AHAS亚基间可能具有相同的相互作用界面,这个界面将可能成为新型农药的作用靶点。因此,本文研究了不同植物(拟南芥、烟草、水稻)AHAS催化亚基和调控亚基间同源或异源的激活作用。结果表明,不同植物之间调控亚基中的ACT片段可以激活异源的催化亚基。这对于更好地理解AHAS亚基间相互作用的机理有着重要的指导意义,对于设计新的农药分子具有重要意义。

关键词：乙酰羟酸合成酶蛋白蛋白相互作用 ACT结构域

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乙酰羟基酸合成酶的抗性机制研究

乙酰羟基酸合成酶的抗性机制研究

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中国化学会第二十五届学术年会

作者：牛聪伟孙璐李庆霞王晨班树荣席真南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系

Acetohydroxyacid synthase (AHAS) is the target for sulfonylurea, imidazolinone, trizolopyrimidine, pyrimidyl-oxy-benzoate herbicides. Within five herbicide-resistance domains (A26, V99, A108, M460 and

关键词：乙酰羟基酸合成酶抗性

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磺酰脲代谢研究:单嘧磺隆类似物羟基化及其对活性的影响

磺酰脲代谢研究:单嘧磺隆类似物羟基化及其对活性的影响

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中国化学会第二十五届学术年会

作者：班树荣牛聪伟陈文彬吴思王晨席真南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系南开大学元素有机化学研究所国家重点实验室化学生物学系

Sulfonylureas are a widely-used group of herbicides and acetohydroxyacid synthase (AHAS) is the target of these herbicides. Knowledge about the metabolic pathways of sulfonylureas appears to be of utm

关键词：磺酰脲代谢羟基化单嘧磺隆

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β结构域对乙酰羟酸合成酶的催化活性调控研究

β结构域对乙酰羟酸合成酶的催化活性调控研究

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第十一届全国化学生物学学术会议

作者：赵冬梅谢永辉牛聪伟席真元素有机化学国家重点实验室南开大学化学学院

乙酰羟酸合成酶(Acetohydroxyacidsynthase AHAS)是生物合成支链氨基酸途径中的第一个关键性的酶,该酶催化支链氨基酸(缬氨酸,亮氨酸和异亮氨酸)合成途径中的第一步反应。由于其只存在于细菌、真菌、植物中,迄今为止,尚未在动物体内发现... 详细信息

乙酰羟酸合成酶(Acetohydroxyacidsynthase AHAS)是生物合成支链氨基酸途径中的第一个关键性的酶,该酶催化支链氨基酸(缬氨酸,亮氨酸和异亮氨酸)合成途径中的第一步反应。由于其只存在于细菌、真菌、植物中,迄今为止,尚未在动物体内发现,因此,AHAS可以作为抗菌剂,除草剂,抗真菌剂的作用靶标。AHAS由催化亚基和调控亚基组成,催化亚基含有完整的酶催化反应中心,包含α、β、γ三个结构域。有研究表明,在大肠杆菌同工酶I中,α和γ结构域的重组可以完成AHAS的催化反应,β结构域的加入可以使酶的活性提高。根据以上结果以及蛋白表面定点扫描标记方法,我们假设β结构域的一段柔性loop结构在激活信号传递中起着重要作用。以大肠杆菌同工酶III为研究对象,在β结构域的柔性loop上选择了一些可能的激活信号传递位点,构建了一系列突变体。实验结果表明,S309这个位点被阻碍以后直接导致酶失活,K312位点的阻碍导致酶的活性降低一半。这些结果充分揭示了β结构在维持乙酰羟酸合成酶催化活性中具有重要的调节作用,为后期发展基于乙酰羟酸合成酶新药物靶点的发现提供了理论和数据的支持。

关键词：乙酰羟酸合成酶农药靶标定点突变蛋白-蛋白相互作用

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ACT结构域与乙酰羟酸合成酶催化亚基的相互作用研究

ACT结构域与乙酰羟酸合成酶催化亚基的相互作用研究

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第十届全国化学生物学学术会议

作者：谢永辉祁豪曼文欣牛聪伟席真南开大学化学学院南开大学元素有机化学国家重点实验室

乙酰羟酸合成酶（AHAS）是支链氨基酸生物合成通路中第一个关键性酶,是几类超高效商品化除草剂的作用靶标[1]。AHAS由两个亚基组成,其中催化亚基具有完整的催化活性单元,调控亚基能够激活催化亚基并且赋予支链氨基酸对全酶反馈抑制的敏... 详细信息

乙酰羟酸合成酶（AHAS）是支链氨基酸生物合成通路中第一个关键性酶,是几类超高效商品化除草剂的作用靶标[1]。AHAS由两个亚基组成,其中催化亚基具有完整的催化活性单元,调控亚基能够激活催化亚基并且赋予支链氨基酸对全酶反馈抑制的敏感性。单独的催化亚基活性较低,只有全酶活性的1-15%,这与商品化除草剂的抑制能力相当。基于破坏亚基间相互作用理念,有望开发出新的除草剂和杀菌剂。因此,对于亚基间相互作用的研究具有重要意义。在所有种属中,催化亚基比较保守,结构相似,但调控亚基在尺寸和序列上都有较大差异。调控亚基主要含有ACT结构域和C-末端调控结构域。先前我们课题组的工作表明在大肠杆菌AHASIII中ACT结构域是激活催化亚基的最小结构单元[2],另外大肠杆菌三种同功酶间能够发生异源激活[3]。在此基础上,我们在植物,细菌,真菌中选择了多个种属验证这些规律的普遍性。在酵母,大肠杆菌,拟南芥,油菜种属中ACT结构域都足够激活其各自的催化亚基,同时在这些种属中交叉激活现象普遍存在,证实了在不同种属中亚基间相互作用具有明显共性。我们进一步对交叉激活的分子机制提出了可能的解释。（1）特定的ACT结构是亚基间相互作用的基础;为了验证这个假设,我们选择了多个已有晶体结构的ACT蛋白,对其ACT片段进行克隆并体外表达纯化得到了不同功能蛋白中的ACT肽。与预期一致,我们发现这些ACT肽也能够激活大肠杆菌AHASI的催化亚基,达到野生型的35-70%的活性。（2）静电相互作用可能是亚基间相互作用的主要驱动力。课题组先前工作[4]发现调控亚基上的两个关键氨基酸R26, D69 （ilvH of *** AHASIII）对亚基间相互作用有重要影响,结合上面的交叉激活数据以及序列比对,结构比对和表面静电势分析我们发现调控亚基上具有相似的静电分布,相反,在极性及疏水性上这些ACT结构域并没有明显共性。此外,离子强度对亚基间重组活性的影响也进一步验证了静电相互作用的重要性。最后,根据已有的调控亚基和催化亚基晶体结构[5],以及它们的表面静电势分析,我们推测了亚基间可能的相互作用界面。

关键词：乙酰羟酸合成酶 ACT结构域蛋白-蛋白相互作用

来源： cnki会议评论