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利用杂色蛤汤汁提取天然牛磺酸的新工艺

利用杂色蛤汤汁提取天然牛磺酸的新工艺

作者：张凌晶集美大学

学位级别：硕士

牛磺酸(Taurine)是一种2-氨基乙磺酸,是人体所必需的营养素,对人体健康,特别是对婴幼儿的正常成长发育,以及对中老年人延缓衰老起着重要作用。随着牛磺酸重要生理功能的发现,人们对牛磺酸的需求越来越大。目前,国内外主要依靠化学合成... 详细信息

牛磺酸(Taurine)是一种2-氨基乙磺酸,是人体所必需的营养素,对人体健康,特别是对婴幼儿的正常成长发育,以及对中老年人延缓衰老起着重要作用。随着牛磺酸重要生理功能的发现,人们对牛磺酸的需求越来越大。目前,国内外主要依靠化学合成法生产牛磺酸,但化学合成法具有原料毒性大、工艺操作复杂、生产设备投资高、回收困难以及环境污染等问题。因此,建立安全而又高效的牛磺酸提取工艺十分必要。牛磺酸在水产品内含量丰富,但直接利用水产品为原料生产牛磺酸成本高。本研究立足现实情况,充分利用杂色蛤的加工下脚料,将现代膜分离与离子交换等技术相整合,优化出天然牛磺酸的最佳提取方案,获得的牛磺酸产品纯度符合国家标准GB 14759-1993,达到食品添加剂级。膜分离的实验结果表明,仅需要Ultra-flo 602-6平板膜一级超滤即可达到预期的除杂效果,使牛磺酸粗提液呈澄清状态,在牛磺酸超滤实验过程中,膜芯可以保持良好的运行稳定性,膜通量较稳定,变化趋势正常,膜再生效果良好。氢型732阳离子交换树脂能有效地分离出牛磺酸,此阶段牛磺酸得率达84.4 0%。牛磺酸提取液经反渗透浓缩后,进行醇沉结晶的工艺实验表明,浓缩液经过活性炭脱色处理后,能够较快获得高纯度晶体,活性炭用量越多,牛磺酸提取液的脱色效果越好,在80°C下脱色15 min后,液体呈淡黄色,30 min后颜色变浅,此后直至90 min,颜色变化不大,故活性炭最佳脱色时间采用30 min;在重结晶过程中,牛磺酸晶体纯度晶体干重15倍(湿重5倍)水进行溶解牛磺酸晶体再重结晶;而当结晶纯度>90%时,宜加入晶体干重21倍(湿重7倍)水进行溶解,重结晶时即能获得高得率、且晶莹剔透的晶体;结晶时,乙醇量对牛磺酸结晶效果的影响实验表明,随着乙醇量的增加,结晶时晶体纯度仅有少量提高,而得率却有明显降低,故采用3倍体积乙醇多次结晶;分别采用静置、搅拌、震荡三种方式加入3倍体积的乙醇,静置状态下加入乙醇,获得的牛磺酸晶体呈细长针状,而搅拌、震荡状态加入乙醇,获得的结晶体量虽多,但结晶体细小、棉实,故选择静置状态下加入3倍体积的乙醇。通过上述的工艺优化,获得的牛磺酸产品纯度高达98.5%,得率为38.99%,并进一步用红外光谱(IR)对其结构进行了确定。

关键词：杂色蛤天然牛磺酸超滤离子交换结晶

透明质酸对南美白对虾虾糜理化性质和凝胶特性的影响

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食品科学 2023年

作者：尹开平林端权陈玉磊张凌晶何文雄翁凌曹敏杰孙乐常海洋食品精深加工关键技术声部共建协同创新中心集美大学海洋食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心厦门爱逸零食研究所有限公司

以南美白对虾（Litopenaeus vannamei）虾糜为研究对象，考察不同添加量（0.1%、0. 3%、0.5%、 0.8% 和 1.0%）透明质酸（hyaluronic acid，HA）对虾糜凝胶特性和理化性质的影响。结果显示，一定量HA能够改善虾糜凝胶的质构特性和凝胶... 详细信息

以南美白对虾（Litopenaeus vannamei）虾糜为研究对象，考察不同添加量（0.1%、0. 3%、0.5%、 0.8% 和 1.0%）透明质酸（hyaluronic acid，HA）对虾糜凝胶特性和理化性质的影响。结果显示，一定量HA能够改善虾糜凝胶的质构特性和凝胶强度，提高虾糜凝胶的亮度和白度。适量添加HA还能够促使虾糜凝胶内部自由水和不易流动水向结合水转变，改善虾糜凝胶的水结合特性，提高持水性。流变学分析表明，一定量HA能使虾糜的储能模量和损耗模量得到提高，然而低添加量HA会对表观黏度产生不利影响。化学作用力分析表明，离子键和氢键随HA的添加分别呈现先减后增和先增后减的变化趋势，适量HA可以改善疏水相互作用，巯基氧化形成二硫键的过程则被HA抑制。HA还能与虾糜蛋白相互作用，抑制蛋白多聚体的形成，改变蛋白质的构象，促使蛋白质二级结构从α-螺旋向β-结构和无规则卷曲转变。添加适量HA对虾糜凝胶微观结构同样有所改善，促使虾糜凝胶形成更加均匀致密的微观结构。其中，添加0.8%HA虾糜凝胶具有最高的硬度、咀嚼性、胶着性、凝胶强度以及储能模量和损耗模量，最致密的微观结构，持水性较对照组也显著提高（P<0.05）。而添加0.1%HA虾糜凝胶的质构特性、凝胶强度、持水性、储能模量和损耗模量均较对照组有所降低，微观结构也较为松散。

关键词：南美白对虾虾糜透明质酸凝胶特性理化性质

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坛紫菜蛋白的酶法提取及其理化性质

南方水产科学 2023年第3期19卷 140-150页

作者：冷檬林端权翁凌张凌晶缪松曹敏杰孙乐常集美大学海洋食品与生物工程学院福建厦门361021 大连工业大学/海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心辽宁大连116034 水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心福建厦门361021 爱尔兰农业部农业与食品发展局Teagasc食品研究中心爱尔兰科克999014

鲍鱼内脏中含有丰富的可分解藻类多糖的水解酶。为实现坛紫菜(Porphyra haitanensis)蛋白的高效提取和产业化制备,采用鲍鱼内脏酶对坛紫菜进行酶法破壁提取紫菜蛋白,并比较冷冻干燥与喷雾干燥对蛋白理化性质的影响。结果显示,鲍鱼内脏... 详细信息

鲍鱼内脏中含有丰富的可分解藻类多糖的水解酶。为实现坛紫菜(Porphyra haitanensis)蛋白的高效提取和产业化制备,采用鲍鱼内脏酶对坛紫菜进行酶法破壁提取紫菜蛋白,并比较冷冻干燥与喷雾干燥对蛋白理化性质的影响。结果显示,鲍鱼内脏酶酶解坛紫菜提取蛋白的最佳条件为:加酶量7.6%、酶解时间2.8 h、酶解温度35℃、料液比质量体积比为1∶25,在该条件下获得的蛋白得率为(238.65±2.13)mg∙g^(−1)。观察坛紫菜的外观及细胞形态,发现鲍鱼内脏酶能显著破坏坛紫菜细胞壁。冷冻干燥坛紫菜蛋白(Freeze-dried P.haitanensis protein,FPP)在不同pH下的溶解性和乳化性能均优于喷雾干燥坛紫菜蛋白(Spray-dried P.haitanensis protein,SPP)(P<0.01),而SPP的表面疏水性与接触角均高于FPP(P<0.01)。扫描电镜结果显示,FPP为表面光滑的片状结构,而SPP呈大小较为均一、表面有凹槽的球状颗粒。综上,鲍鱼内脏酶能有效破坏坛紫菜细胞壁,使水溶性蛋白溶出。制备得到的蛋白均具有良好的理化特性,其中冷冻干燥所制备蛋白的理化性质更佳。

关键词：坛紫菜鲍鱼内脏酶响应面理化性质

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猪血管紧张素转换酶2的分离纯化及性质研究

食品工业科技 2022年第18期43卷 89-96页

作者：刘维维张凌晶纪梦雅翁凌张志刚刘光明曹敏杰集美大学海洋食品与生物工程学院福建厦门361021 肉食品安全生产技术国家重点实验室福建厦门361100

血管紧张素转换酶2(Angiotensin converting enzyme 2,ACE2)是参与血压调节的关键酶之一,由于传统的ACE2纯化方法难度大、效率低,因此,有必要优化其分离纯化方法,为ACE2的基础研究提供保障。本研究以猪肾为原材料,通过酸沉淀、硫酸铵盐... 详细信息

血管紧张素转换酶2(Angiotensin converting enzyme 2,ACE2)是参与血压调节的关键酶之一,由于传统的ACE2纯化方法难度大、效率低,因此,有必要优化其分离纯化方法,为ACE2的基础研究提供保障。本研究以猪肾为原材料,通过酸沉淀、硫酸铵盐析,结合DEAE-Sepharose、Q-Sepharose及Phenyl Sepharose柱层析对ACE2进行分离纯化。探究了温度、pH、金属离子、抑制剂对纯化的ACE2的活性影响,并通过PAS染色验证其是否为糖蛋白。实验结果表明,纯化的ACE2分子量约为98 kDa,纯化倍数为149.8,得率为0.1%。对ACE进行质谱鉴定,得到41个肽段,与猪ACE2的氨基酸序列高度一致。酶学性质研究结果表明,ACE2为金属蛋白酶,最适pH为7.0,最适温度为40℃。Zn^(2+)能激活其活性,而金属离子Cu^(2+)、Fe^(3+)和Cd^(2+)对ACE2的活性有抑制作用。圆二色谱分析发现,ACE2的热变性温度为67.5℃。PAS染色结果显示猪ACE2为糖蛋白。本研究结果可为天然ACE2的高效纯化提供参考,也有助于推进以ACE2为靶点的功能性食品开发。

关键词：血管紧张素转换酶2(ACE2) 组织分布纯化酶学性质

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虾夷扇贝肌肉丝氨酸蛋白酶的研究

食品工业科技 2022年第15期43卷 58-65页

作者：任秋颖谢渊翁凌张凌晶章骞刘光明曹敏杰集美大学食品与生物工程学院福建厦门361021 水产品深加工技术国家地方联合工程中心福建厦门361021 海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心大连工业大学辽宁大连116034

为了探究虾夷扇贝肌肉冷藏过程中内源蛋白酶对其质构的影响,本文对虾夷扇贝肌肉在4℃下冷藏7 d过程中肌肉质构及蛋白变化进行测定,结果表明,整个冷藏过程中扇贝肌肉硬度、弹性、咀嚼性和粘性整体呈下降趋势。SDS-PAGE分析显示肌肉蛋白在... 详细信息

为了探究虾夷扇贝肌肉冷藏过程中内源蛋白酶对其质构的影响,本文对虾夷扇贝肌肉在4℃下冷藏7 d过程中肌肉质构及蛋白变化进行测定,结果表明,整个冷藏过程中扇贝肌肉硬度、弹性、咀嚼性和粘性整体呈下降趋势。SDS-PAGE分析显示肌肉蛋白在第3 d开始出现明显降解。在内源酶活力方面,丝氨酸蛋白酶(Serine proteinase,SP)活力在冷藏2 d后开始急剧下降。通过硫酸铵盐析、离子交换、凝胶过滤和疏水柱层析等从虾夷扇贝肌肉中获得高度纯化的丝氨酸蛋白酶并对其酶学性质进行研究。SDS-PAGE和明胶酶谱结果表明,SP在天然状态下主要以分子量约为52 kDa的二聚体形式存在。SP的最适pH为9.0,最适温度为37℃。SP特异性水解羧基侧P1位含有精氨酸或赖氨酸残基的底物。丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂PMSF、Leupeptin、Pefabloc SC、Benzamidine分别能抑制其97%、98%、90%和85%的酶活力;金属离子Fe、Zn、Cu也能明显抑制SP的酶活力。37℃下SP可有效降解扇贝肌原纤维蛋白,为揭示SP对扇贝肌肉蛋白的品质影响提供参考。

关键词：虾夷扇贝丝氨酸蛋白酶质构纯化性质分析肌肉

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酶解前后牡蛎肉风味变化研究

食品与发酵工业 2024年

作者：洪林欣童星孙乐常吴昌正刘康林端权张凌晶广东海天创新技术有限公司集美大学海洋食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心佛山市海天调味食品股份有限公司

该研究以牡蛎（Ostreae concha）为研究对象，蛋白酶与淀粉酶复合反应制备牡蛎肉酶解液，结合感官评价和顶空-固相微萃取-气相色谱-质谱联用法（head-space solid-phase micro-extraction and gas chromatography-mass spectrometer， HS-SPME-GC-MS）分析牡蛎肉酶解前后挥发性化合物的变化规律，解析牡蛎肉及其酶解液的关键风味化合物及主要腥味成分。利用相对气味活度值（relative odor activity value， ROAV）来量化评价各组分对牡蛎肉酶解液风味的贡献程度。添加淀粉酶将牡蛎肉中的糖原分解成小分子单糖，并在一定温度下促使酶解液发生美拉德反应，进而产生具有愉快风味的化合物以遮盖牡蛎的腥味。结果表明，酶解后呈现腥味、哈喇味的(E，E)-2，4-庚二烯醛、己醛、庚醛和壬醛等物质的含量降低，酶解脱除了牡蛎肉中的腥味，生成了具有浓郁果香味和青草味的2-戊基呋喃、苯甲醛和十六醛等物质，在多种挥发性化合物共同作用下，整体香气协调，风味持久。

关键词：牡蛎酶解风味挥发性化合物相对气味活度值

利用对虾消化腺丝氨酸蛋白酶制备鲍鱼外套膜ACE抑制肽

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食品工业科技 2022年第10期43卷 73-79页

作者：纪梦雅万楚君翁凌马婷张凌晶章骞曹敏杰集美大学海洋食品与生物工程学院福建厦门361021

利用鲍鱼加工副产物外套膜制备具有抑制血管紧张素转移酶(angiotensin converting enzyme,ACE)活性的生物活性肽,为鲍鱼加工副产物的高值化利用提供新思路。采用从凡纳滨对虾消化腺中制备的丝氨酸蛋白酶,酶解皱纹盘鲍外套膜蛋白,以酶解... 详细信息

利用鲍鱼加工副产物外套膜制备具有抑制血管紧张素转移酶(angiotensin converting enzyme,ACE)活性的生物活性肽,为鲍鱼加工副产物的高值化利用提供新思路。采用从凡纳滨对虾消化腺中制备的丝氨酸蛋白酶,酶解皱纹盘鲍外套膜蛋白,以酶解物ACE抑制活性为评价指标优化条件。酶解液通过3 kDa超滤膜后,活性组分经过Superdex peptide 10/300 GL凝胶过滤柱和反相高效液相色谱(reversed-phase high performance liquid chromatography,RP-HPLC)分离纯化,利用液相色谱-质谱(liquid chromatography tandem mass spectrometry,LC-MS/MS)鉴定纯化肽的氨基酸序列。结果显示,酶解液的ACE抑制率为13.42%,经3 kDa超滤膜初步分级后,相同浓度下,小于3 kDa的组分ACE抑制率为53.25%。经凝胶过滤柱和反相高效液相色谱柱进一步分离后,从ACE抑制活性最高的峰中鉴定得到5个肽段,序列为LGDSFYYGK、LVNEVTEFAK、VDEVGGEALGR、MFLSFPTTK、VATVSLPR,说明活性峰是多肽混合物。本研究利用鲍鱼外套膜制备ACE抑制肽,可以为鲍鱼及对虾加工副产物的高值化利用提供理论参考。

关键词：皱纹盘鲍外套膜丝氨酸蛋白酶 ACE抑制肽

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草鱼肌肉脯氨酸内肽酶的研究

中国食品学报 2015年第9期15卷 23-31页

作者：翁凌林韵张玲张凌晶颜龙杰刘光明曹敏杰集美大学食品与生物工程学院福建厦门361021 福建省水产品深加工工程研究中心福建厦门361021

脯氨酸内肽酶（Prolylendopeptidase，PEP）是一类能够特异性水解低分子质量多肽链中脯氨酸残基羧基端肽键的内切酶，与胶原蛋白的后期降解有密切关系。以淡水鱼草鱼为原料。采用硫酸铵分级沉淀。DEAE—Sephacel阴离子交换，Phenyl—Sep... 详细信息

脯氨酸内肽酶（Prolylendopeptidase，PEP）是一类能够特异性水解低分子质量多肽链中脯氨酸残基羧基端肽键的内切酶，与胶原蛋白的后期降解有密切关系。以淡水鱼草鱼为原料。采用硫酸铵分级沉淀。DEAE—Sephacel阴离子交换，Phenyl—Sepharose疏水层析和羟基磷灰石层析等方法从草鱼肌肉中分离纯化得到一种脯氨酸内肽酶。SDS—PAGE结果显示，草鱼PEP的分子质量为75ku。酶学性质分析表明，其最适pH为6．0，在pH5．5～7．5间有较好的稳定性。酶的最适温度为30℃，其热稳定性较差。PEP能够特异性分解肽链羧基端为脯氨酸残基的荧光底物，PEP的特异性抑制剂SUAM以及丝氨酸蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟对其有强烈的抑制作用。酶动力学研究表明，草鱼PEP的k为19．23μmol／L，kca为2．5s-1。肽指纹质谱分析结果表明，草鱼PEP与青锵鱼、罗非鱼、斑马鱼PEP的序列同源性分别为98-3％．96．1％和94．4％。

关键词：脯氨酸内肽酶草鱼纯化性质分析

金属蛋白酶组织抑制剂在皱纹盘鲍抗弧菌免疫中的作用

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水产学报 2022年第1期46卷 126-135页

作者：张明辉章骞林锦锦张凌晶刘光明陈玉磊曹敏杰集美大学海洋食品与生物工程学院水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心

由弧菌感染引起的疾病是影响鲍存活率的主要因素,实验以皱纹盘鲍为研究对象,探讨金属蛋白酶组织抑制剂(tissue inhibitor of metalloproteinase, TIMP)在皱纹盘鲍抗弧菌免疫中的功能及其与基质金属蛋白酶1 (matrix metalloproteinase 1,... 详细信息

由弧菌感染引起的疾病是影响鲍存活率的主要因素,实验以皱纹盘鲍为研究对象,探讨金属蛋白酶组织抑制剂(tissue inhibitor of metalloproteinase, TIMP)在皱纹盘鲍抗弧菌免疫中的功能及其与基质金属蛋白酶1 (matrix metalloproteinase 1, MMP-1)的相互作用关系。实验通过PCR技术克隆得到了TIMP cDNA序列,全长为2 291 bp。利用NetNGlyc 1.0Server和NetOGlyc 4.0 Server软件对TIMP的氨基酸序列进行分析,结果显示,TIMP有3个潜在的N-糖基化位点,分别位于第47、77和152位的Asn,以及一个潜在的O-糖基化位点,即位于第108位的Thr。多序列比对结果显示,皱纹盘鲍TIMP氨基酸序列与杂色鲍、太平洋牡蛎、泥蚶中TIMP的序列相似性分别为76.0%、18.9%和19.3%。利用荧光定量PCR技术分析了副溶血性弧菌感染过程中皱纹盘鲍不同组织中TIMP的表达情况,发现在弧菌感染早期,TIMP在血淋巴细胞和鳃组织中的表达量均显著上调。利用RNA干扰技术分别敲低皱纹盘鲍TIMP和MMP-1的表达水平,研究TIMP与MMP-1在皱纹盘鲍抗弧菌免疫中的相互作用关系。结果显示,鲍体内MMP-1表达沉默后,TIMP表达量显著上调;而TIMP表达受到抑制时,MMP-1表达量显著下降,说明TIMP表达受MMP-1负调控,而MMP-1表达受TIMP正调控。本研究将有助于揭示TIMP及其与MMP-1相互作用在皱纹盘鲍先天免疫反应中的功能,也可为鲍养殖的病菌防治策略提供新的思路。

关键词：皱纹盘鲍副溶血性弧菌金属蛋白酶组织抑制剂基质金属蛋白酶1 相互作用先天性免疫