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细胞内的运输系统：2013年诺贝尔生理学或医学奖解析

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科学通报 2013年第34期58卷 3487-3488页

作者：刘贝宋婀莉徐涛华中科技大学生命科学与技术学院分子生物物理教育部重点实验室武汉430074 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室北京100101

2013年10月7日，瑞典皇家科学院将2013年度的诺贝尔生理学或医学奖颁发给阐明了“细胞内囊泡运输的调节机制”的3位科学家：James ***，Randy ***和Thomas C．Südhof。以奖励他们在该领域做出的杰出贡献．

关键词：诺贝尔生理学或医学奖细胞内运输系统解析 James 囊泡运输科学家科学院

验证性筛选PDZ结构域结合配体文库快速研究HtrA2/Omi PDZ结构域的结合特性

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中国科学（C辑） 2007年第1期37卷 107-116页

作者：马素参宋婀莉高诗娟田瑞高友鹤中国医学科学院基础医学研究所中国协和医科大学基础医学院医学分子生物学国家重点实验室蛋白质组学研究中心病理生理学系北京100005

HtrA2/Omi是一种线粒体丝氨酸蛋白酶,在哺乳动物细胞中具有双重功能,即诱导细胞凋亡和参与维持线粒体活性的动态平衡.PDZ结构域是最重要的蛋白质相互作用结构域之一,参与多种生物学过程,如细胞信号转导、蛋白质降解、细胞骨架组织等.最... 详细信息

HtrA2/Omi是一种线粒体丝氨酸蛋白酶,在哺乳动物细胞中具有双重功能,即诱导细胞凋亡和参与维持线粒体活性的动态平衡.PDZ结构域是最重要的蛋白质相互作用结构域之一,参与多种生物学过程,如细胞信号转导、蛋白质降解、细胞骨架组织等.最近研究发现,HtrA2/Omi蛋白的PDZ结构域与配体的相互作用,可以调节HtrA2/Omi蛋白自身的水解酶活性.以HtrA2/Omi PDZ结构域为研究对象,用酵母双杂交系统验证性筛选PDZ结构域结合配体文库,快速研究该结构域的结合特性,并在人类全蛋白质组范围内预测并发现该结构域新的相互作用蛋白,最后分析这些新的相互作用所能够形成的最小相互作用网络来评估其可信度.研究结果揭示了HtrA2/Omi PDZ结构域新的结合特性,即:不仅能够结合已报道的II类PDZ配体而且还可以结合I类和III类PDZ配体,并且配体-3位氨基酸具有一定范围内的可变性.而且,发现了7个新的HtrA2/Omi PDZ结构域相互作用蛋白,为进一步阐明HtrA2/Omi蛋白的生物学功能提供了重要线索.同时证明了验证性筛选目的结构域结合配体文库,这一结构域结合特性研究新策略的实用性和高效性.

关键词： HtrA2/Omi PDZ结构域结构域结合特性验证性筛选蛋白质相互作用生物信息学

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PICK1:一个功能多样的药靶蛋白

中国生物化学与分子生物学报 2007年第9期23卷 697-705页

作者：宋婀莉高友鹤中国医学科学院基础医学研究所中国协和医科大学基础医学院医学分子生物学国家重点实验室蛋白质组学研究中心病理生理学系北京100005

蛋白质是生命功能的执行者.生命体中某些关键蛋白的功能异常往往是导致疾病发生的根本原因.这些疾病相关蛋白极有可能成为药物靶点,为新药研发和疾病治疗提供重要线索.PICK1蛋白(protein interacting with Cαkinase1)结合能力广泛、功... 详细信息

蛋白质是生命功能的执行者.生命体中某些关键蛋白的功能异常往往是导致疾病发生的根本原因.这些疾病相关蛋白极有可能成为药物靶点,为新药研发和疾病治疗提供重要线索.PICK1蛋白(protein interacting with Cαkinase1)结合能力广泛、功能多样以及在多种重要疾病(如:癌症、精神分裂症、疼痛、帕金森综合症等)的发生发展过程中发挥潜在的作用,使其成为一个可能的药靶蛋白.PICK1与绝大多数配体蛋白的相互作用是通过其PDZ结构域与配体C末端区域的结合介导的,使PICK1的PDZ结构域成为一个潜在的药物靶点.因此,可以利用生物小分子物质特异性地结合PICK1的PDZ结构域,干扰或阻断PICK1与配体蛋白的天然相互作用,最终达到治疗相关疾病的目的.

关键词： PICK1(protein interacting with Cαkinase 1) PDZ结构域药物靶点阻断性多肽

利用随机多肽文库研究ZO-1中PDZ3结构域的配体结合特点

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中国生物化学与分子生物学报 2004年第3期20卷 341-346页

作者：郭佳岩宋婀莉黄海明马素参高友鹤中国医学科学院基础医学研究所中国协和医科大学基础医学院

建立一种研究PDZ结构域配体结合特点的简单方法 .利用酵母双杂交技术从随机多肽文库中寻找所有可能与ZO 1中PDZ3结构域结合的C末端序列 ,从现有蛋白质数据库中检索所有具有该C末端蛋白 .利用液体培养物 β 半乳糖苷酶检测实验 ,比较文... 详细信息

建立一种研究PDZ结构域配体结合特点的简单方法 .利用酵母双杂交技术从随机多肽文库中寻找所有可能与ZO 1中PDZ3结构域结合的C末端序列 ,从现有蛋白质数据库中检索所有具有该C末端蛋白 .利用液体培养物 β 半乳糖苷酶检测实验 ,比较文库中筛选的C末端序列和已知的PDZ3结构域结合配体———JAM的C末端 (SFLV)与PDZ3结构域结合的强弱 .共筛选到 3个阳性克隆 ,其C末端序列分别为 LGWV、 LVWV和 DEWV .前 2者属于第二类PDZ结构域 ,后者属于第三类 .蛋白质数据库检索结果表明 ,有多个蛋白质具有 LGWV、 LVWV末端 ,没有检索到任何具有 DEWV末端的蛋白质 .结合强度实验结果表明 ,它们与PDZ3结构域结合强度依次为 DEWV > LGWV > LVWV > SFLV ,说明筛选的 3个C末端除了反映ZO 1中PDZ3结构域可能的潜在结合配体外 ,也有可能成为JAM蛋白阻断性试剂甚至药物的重要组成部分之一 .利用随机多肽文库 ,可以尽可能寻找所有可能与PDZ结构域结合的C末端序列。

关键词： ZO-1 PDZ3结构域蛋白质相互作用随机多肽文库酵母双杂交

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2013年诺贝尔生理学或医学奖解读

科学中国人 2014年第4期 17-19页

作者：宋婀莉中国科学院生物物理研究所

2013年10,q7日．瑞典皇家科学院将本年度的诺贝尔生理学或医学奖授予了三位美国生物学家耶鲁大学的JamesER0thman，加州大学伯克利分校的***，和斯坦福大学的ThomasCStidhof。他们的获奖理由是，在”细胞内囊泡运输的调节机制”领域做... 详细信息

2013年10,q7日．瑞典皇家科学院将本年度的诺贝尔生理学或医学奖授予了三位美国生物学家耶鲁大学的JamesER0thman，加州大学伯克利分校的***，和斯坦福大学的ThomasCStidhof。他们的获奖理由是，在”细胞内囊泡运输的调节机制”领域做出了开创性的杰出贡献。对于非微观生物学的人士来说．“囊泡“是一个未知的、抽象的概念，但是其实“囊泡”和我们每个人的饮食、健康都是息息相关的。本文将从科普的角度给大家解读本次诺贝尔奖的工作，以及探讨对我们的启示。

关键词：诺贝尔生理学或医学奖解读囊泡运输斯坦福大学微观生物学耶鲁大学生物学家加州大学

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SARS冠状病毒的检测

基础医学与临床 2003年第3期23卷 249-249页

作者：宋婀莉

为了控制疫情的进一步发展和对SARS病人进行有效的治疗。对SARS快速、特效、实用的检测方法电的越来约重要。

关键词： SARS 新型冠状病毒鉴定非典型肺炎定量分析

基于抗坏血酸过氧化酶的电镜成像和活细胞邻近标记方法的应用进展

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生物化学与生物物理进展 2018年第5期45卷 519-528页

作者：徐晓君朱新宇张蕊薛艳红李真珍宋婀莉侯俊杰华中科技大学生命科学与技术学院武汉430074 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室北京100101 郑州大学第一附属医院肾内科郑州450052

Alice Ting实验室开发的抗坏血酸过氧化物酶(engineered ascorbate peroxidase,APEX),相对于经典的辣根过氧化物酶(horse radish peroxidase,HRP),其酶活性不再受细胞内蛋白质定位的影响,可以在几乎所有的亚细胞区域保持活性,这使其在... 详细信息

Alice Ting实验室开发的抗坏血酸过氧化物酶(engineered ascorbate peroxidase,APEX),相对于经典的辣根过氧化物酶(horse radish peroxidase,HRP),其酶活性不再受细胞内蛋白质定位的影响,可以在几乎所有的亚细胞区域保持活性,这使其在研究亚细胞尺度以及活细胞水平生物学问题时极具优势.目前,基于APEX的二氨基联苯胺(diaminobenzidine,DAB)染色标记技术已经成功地实现对全细胞、亚细胞器和蛋白质水平的电镜成像.同时,与质谱技术结合,基于APEX的活细胞生物素邻近标记方法也极大地推动了亚细胞器蛋白质组学,以及目标蛋白在特定时空条件下邻近蛋白质组学的研究发展.本文将从以上两个方面阐述APEX技术的基本原理及最新应用进展,并讨论和展望其在实际应用中存在的局限性和挑战.

关键词：抗坏血酸过氧化物酶二氨基联苯胺染色标记电镜邻近标记蛋白质组蛋白质相互作用

相互作用结构域SH3和WW的蛋白质组学研究

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基础医学与临床 2007年第2期27卷 129-133页

作者：田瑞高诗娟宋婀莉郑德先高友鹤中国医学科学院中国协和医科大学基础医学研究所蛋白质组学研究中心病理生理学系北京100005

在过去十年的研究中,发现许多蛋白质相互作用是通过相互作用结构域(如SH2,WW,SH3等)与其识别的另一个蛋白质中一段短肽序列的结合完成的,蛋白质相互作用结构域在蛋白质亚细胞定位、信号传导和蛋白复合体的组装等方面发挥重要功能。随着... 详细信息

在过去十年的研究中,发现许多蛋白质相互作用是通过相互作用结构域(如SH2,WW,SH3等)与其识别的另一个蛋白质中一段短肽序列的结合完成的,蛋白质相互作用结构域在蛋白质亚细胞定位、信号传导和蛋白复合体的组装等方面发挥重要功能。随着蛋白质组学技术的发展,高通量技术用于结构域结合特性及相互作用网络的研究。本文通过概述SH3和WW结构域的蛋白质组学研究策略的最新进展,总结结构域的几种现有研究策略。

关键词：蛋白质相互作用 SH3结构域 WW结构域高通量研究方法

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PDZ结构域低丰度配体的筛选方法

PDZ结构域低丰度配体的筛选方法