铜转运蛋白hCtr1结合Cu(I)并转运至铜伴侣蛋白Atox1

作     者：卫浩 许德晨 崔杨 魏开举 袁斯明 刘扬中 WEI Hao;XU Dechen;CUI Yang;WEI Kaiju;YUAN Siming;LIU Yangzhong

作者机构：中国科学技术大学化学系安徽合肥230026 

出 版 物：《中国科学技术大学学报》 (JUSTC)

年 卷 期：2019年第49卷第6期

页      面：458-464页

学科分类：081704[工学-应用化学] 07[理学] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术] 0703[理学-化学] 070301[理学-无机化学] 

基　　金：国家自然科学基金(21573213,51503194) 苏州科技发展计划(SYG201624) 江苏省自然科学基金(BK20151238)资助 

主　　题：金属蛋白 铜转运蛋白 铜转移 铜伴侣蛋白Atox1 核磁共振 

摘      要：铜转运蛋白hCtr1细胞膜内的C端区域对于细胞的铜转运过程具有重要作用,然而这一结构域对铜离子的捕获和胞内蛋白的铜分布机理尚不清楚.为了研究hCtr1蛋白的C端结构域与铜的结合方式,通过紫外-可见吸收光谱、核磁共振谱和质谱等方法,对C端8肽(C8)与铜离子的结合进行了分析.结果表明,一价铜离子对C8有很高的亲和力(log K=16.6).C8能够结合多个铜离子,其HCH基序中的组氨酸和半胱氨酸残基是铜结合位点,而另一个天冬氨酸残基也可能参与铜结合.进一步研究发现,铜离子能够从C8转移到Atox1.实验数据揭示了铜与hCtr1结合的详情,也有助于理解铜在细胞中的分布.