天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用
Intrinsic Disorder Regulates Activation of Ash1/Ash1L Histone Methyltransferase作者机构：湖北工业大学生物工程系
出 版 物：《生物化学与生物物理进展》 (Progress In Biochemistry and Biophysics)
年 卷 期：2019年第46卷第9期
页 面：925-929页
核心收录：
学科分类：0710[理学-生物学] 07[理学] 071007[理学-遗传学]
主 题：组蛋白甲基转移酶 Ash1 Mrg15 天然无序蛋白质 构象转化
摘 要：组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关,其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶.由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点,Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的.但与Mrg15结合后,Ash1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态.最近,Ash1L与Mrg15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来,使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理.我们通过比较Ash1L/Mrg15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.
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