棕色固氮菌含铁超氧化物歧化酶重组研究

作     者：陈惠鹏 罗贵民 李惟 程玉华 

作者机构：军事医学科学院放射医学研究所 吉林大学酶工程实验室 吉林大学分子生物学系 

出 版 物：《生物化学杂志》 (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology)

年 卷 期：1989年第5卷第5期

页      面：411-416页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 07[理学] 08[工学] 09[农学] 071007[理学-遗传学] 0901[农学-作物学] 0836[工学-生物工程] 090102[农学-作物遗传育种] 

主　　题：棕色固氮菌 Fe-SOD 重组酶 

摘      要：将棕色固氮菌230含铁超氧化物歧化酶对8mol/L脲,10mmol/L EDTA透析制备无活性缺辅基蛋白;将其在8mol/L脲中对10mmol/L硫酸亚铁铵透析得到重组超氧化物歧化酶。重组酶含有与天然酶相近的铁含量,活性为天然酶的89.1％。缺辅基蛋白,重组酶与天然酶都是由二个相同的亚基组成;重组酶的吸收光谱与荧光光谱与天然酶几乎一样,而缺辅基蛋白则有较大的差异;从园二色谱的分析得知,缺辅基蛋白不含有α—螺旋,而天然酶和重组酶中α螺旋的含量分别为21％和20％;缺辅基蛋白比天然酶或重组酶具有更大的巯基反应性。