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Fe^(3+)存在下磺胺甲恶唑与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

Spectroscopic Study of the Interaction between Sulfamethoxazole and Bovine Serum Albumin in the Presence of Fe^(3+)

作     者:余燕敏 冯金朝 刘颖 Yu Yanmin;Feng Jinchao;Liu Ying

作者机构:中央民族大学生命与环境科学学院北京100081 内蒙古师范大学化学与环境科学学院呼和浩特010022 

出 版 物:《化学学报》 (Acta Chimica Sinica)

年 卷 期:2011年第69卷第2期

页      面:190-198页

核心收录:

学科分类:1007[医学-药学(可授医学、理学学位)] 1006[医学-中西医结合] 100706[医学-药理学] 100602[医学-中西医结合临床] 10[医学] 

基  金:国家自然科学基金(No.20767004) 中央高校基本科研业务费专项资金(中央民族大学2009-2010年度自主科研计划项目 No.0910KYZY45) 高等学校学科创新引智计划(No.B08044) 中央民族大学"985工程"项目(No.MUC985-9) 中央民族大学"211工程"项目(No.02121103) 中央民族大学2009年度研究生"自主科研项目"(No.2009kyqnyjs23) 

主  题:牛血清白蛋白 磺胺甲恶唑 Fe3+ 荧光光谱 紫外吸收光谱 傅立叶红外光谱 

摘      要:在模拟生理条件下,应用荧光光谱、紫外吸收光谱以及傅立叶变换红外光谱研究Fe3+存在下磺胺甲恶唑(Sulfamethoxazole,SMZ)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用.结果表明,Fe3+存在时SMZ与BSA结合常数增大,作用力类型由疏水作用力转变为氢键和范德华力.无论Fe3+存在与否,SMZ与BSA之间作用机制均为静态荧光猝灭.同步荧光及三维荧光光谱表明,SMZ改变了BSA构象,Fe3+的存在没有加强SMZ对BSA有序结构的改变.从紫外吸收光谱可知,Fe3+先与SMZ形成配合物后再与BSA形成三元复合物.根据非辐射能量转移理论,求出结合位置与212位色氨酸残基距离.FT-IR光谱显示,Fe3+存在时SMZ对BSA二级结构的变化产生不同的影响.

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