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黄黑小斑蝥纤溶活性蛋白分离纯化及性质研究

Purification and Biochemical Character of A Fibrinolytic Protein from Mylabris

作     者:汪威 韩雅莉 吴艳玲 谭竹钧 孙建平 代春迎 WANG Wei;HAN Ya-li;WU Yan-ling;TAN Zhu-jun;SUN Jian-ping;DAI Chun-ying

作者机构:广东工业大学轻工化工学院广东广州510006 

出 版 物:《时珍国医国药》 (Lishizhen Medicine and Materia Medica Research)

年 卷 期:2012年第23卷第3期

页      面:550-552页

学科分类:1007[医学-药学(可授医学、理学学位)] 1006[医学-中西医结合] 100706[医学-药理学] 100602[医学-中西医结合临床] 10[医学] 

基  金:国家自然科学基金(No.30772739) 广东工业大学轻工化工学院211工程培养项目(No.20091015) 

主  题:斑蝥 纤溶活性蛋白 分离纯化 性质 

摘      要:目的以药用斑蝥(Mylabris)为原料,从其中分离纯化得到一种具有纤溶性的蛋白MFP(Fibrinolyric Protein of Myla-bris)。方法采用硫酸铵分段盐分、透析和DEAE-32纤维素离子交换层析等纯化方法进行分离纯化,SDS-PAGE电泳测定其分子量,纤维蛋白平板法测定其纤溶活性。结果该目的蛋白相对分子质量约为95.5 kD,其水解纤维蛋白的相对比活力为14.7 u/mg;该成分在35℃下最稳定,65℃及以上活性丧失,金属离子K+,Na+对其活力无影响,Mn2+,Ca2+对其有明显抑制作用,最适pH为6.0。结论研究分离出的斑蝥活性蛋白确为一种具有纤溶性的蛋白组分,并证明其纤溶作用机理为纤溶酶原激活;体外溶栓实验表明,其对血栓的溶解具有一定作用;溶血实验结果表明,该纤溶活性蛋白溶液无溶血反应。

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