工业酿酒酵母重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶部分酶学性质的研究
Enzymatic Properties of β-1,3-1,4-Glucanase from Recombinant Industrial S. cerevisiae作者机构:浙江大学生物系统工程与食品科学学院浙江杭州310029 山东省科学院生物研究所山东济南250014
出 版 物:《食品科学》 (Food Science)
年 卷 期:2010年第31卷第3期
页 面:170-172页
核心收录:
学科分类:08[工学] 082203[工学-发酵工程] 0822[工学-轻工技术与工程]
基 金:国家"863"计划项目(2007AA10Z315) 浙江省自然科学基金重点项目(Z304076)
主 题:工业酿酒酵母 β-1,3-1,4-葡聚糖酶 酶学性质
摘 要:用刚果红法测定β-1,3-1,4-葡聚糖酶的酶活力,研究重组酿酒酵母(***)菌株SC-βG分泌表达的重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶的部分酶学性质,并与出发菌株枯草芽孢杆菌(***)表达的原始酶的性质进行比较。结果表明,重组酶保持了与原始酶相同的底物专一性。重组酶的最适反应温度为35℃,而原始酶为55℃。重组酶的热稳定性也发生了改变,40℃热处理20min只保留63.4%的最初酶活力,但温度再升高时对热处理敏感度降低,70℃的热处理20min仍保留45.9%的最初酶活力;而原始酶50℃时稳定,60℃以上的热处理酶活力损失很大。与原始酶相比,重组酶的最适pH值下降为pH5.0,而原始酶为pH6.5;相比原始酶在pH7.0有最大稳定性,重组酶在pH5.5时有最大稳定性。重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶的最适反应条件与原始酶相比更接近啤酒的实际生产条件。