螺旋藻激酶的分离纯化及质谱分析
Purification and mass spectrometric analysis of spirulinakinase作者机构:广西医科大学南宁530021 广东医学院东莞523808
出 版 物:《中国新药杂志》 (Chinese Journal of New Drugs)
年 卷 期:2014年第23卷第22期
页 面:2687-2693页
学科分类:1007[医学-药学(可授医学、理学学位)] 100704[医学-药物分析学] 10[医学]
基 金:广西壮族自治区自然科学基金(2013GXNSFAA019176)
摘 要:目的:从螺旋藻发酵物中纯化出螺旋藻激酶,并通过质谱分析其蛋白相关信息,为研究其结构和功能提供理论依据。方法:通过切向超滤法、Sephadex G-75凝胶色谱层析、超滤离心管离心法、SDS-PAGE电泳法从螺旋藻发酵物中纯化出螺旋藻激酶,通过基质辅助激光解析电离飞行时间质谱技术分析其蛋白相关信息。结果:获得纯化的单一螺旋藻激酶,其相对分子质量约为45 000,能直接溶解纤维蛋白。基质辅助激光解析电离飞行时间质谱分析表明螺旋藻激酶的氨基酸序列与极大节螺旋藻犬尿氨酸甲酰胺酶有较高相似度,蛋白覆盖率为35%。结论:从螺旋藻发酵物中成功纯化出螺旋藻激酶,并通过质谱获得其蛋白相关信息。