铜转运蛋白C端金属结合域与Ag^+及Hg^(2+)的相互作用

作     者：朱云城 王二琼 马国林 康彦彪 赵林泓 刘扬中 ZHU Yun-Cheng;WANG Er-Qiong;MA Guo-Lin;KANG Yan-Biao;ZHAO Lin-Hong;LIU Yang-Zhong

作者机构：中国科学技术大学化学与材料科学学院苏州纳米科技协同创新中心合肥230026 

出 版 物：《物理化学学报》 (Acta Physico-Chimica Sinica)

年 卷 期：2014年第30卷第1期

页      面：1-7页

核心收录：

学科分类：081704[工学-应用化学] 07[理学] 070304[理学-物理化学(含∶化学物理)] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术] 0703[理学-化学] 

基　　金：国家自然科学基金(U1332210 21171156) 博士后基金(2013M541831)资助项目~~ 

主　　题：铜转运蛋白 银离子 汞离子 结合模式 核磁共振 质谱 

摘      要：铜转运蛋白(CTR1)不仅参与铜的细胞摄取,而且在其它重金属离子的摄取过程中也发挥重要作用.本文采用紫外-可见(UV-Vis)光谱,核磁共振(NMR)和质谱(MS)的方法,研究了人源CTR1(hCTR1)的C端金属结合域(C8)与Ag+和Hg2+的相互作用.研究表明,Ag+和Hg2+都能与C8结合,但二者与C8的结合机制明显不同.每个C8分子可以结合两个Ag+离子,但一个Hg2+却可以与两个C8形成桥联.此外,Ag+离子与C8的配位是一个中等速度的交换过程,而Hg2+离子则为快速交换过程.C8的半胱氨酸残基是两种离子的重要结合位点,同时组氨酸残基也参与两种金属离子的配位,其中Ag+优先结合组氨酸,而Hg2+则对半胱氨酸的结合具有显著的优势.虽然HCH基序对C8与金属配位至关重要,一些远端的其它氨基酸也可以参与C8与银离子的配位,这可能与CTR1在摄取Ag+过程中的金属转移机制相关.这些结果为理解hCTR1蛋白摄取重金属离子的作用机制提供了必要的信息.