脱氮硫杆菌硫转移酶SoxAX的建模及分子对接

作     者：孟志忠 陆远芳 陈新 罗义 李杉 MENG Zhi-zhong;LU Yuan-fang;CHEN Xin;LUO Yi;LI Shan

作者机构：华南理工大学生物科学与工程学院广东广州510006 

出 版 物：《现代食品科技》 (Modern Food Science and Technology)

年 卷 期：2017年第33卷第4期

页      面：73-81页

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 1004[医学-公共卫生与预防医学(可授医学、理学学位)] 08[工学] 083201[工学-食品科学] 

基　　金：广东省自然科学基金项目(2016A030313457) 

主　　题：脱氮硫杆菌 Sox蛋白 反向折叠建模 分子对接 

摘      要：硫氧化酶系统(Sulfur oxidizing,Sox)在脱氮硫杆菌(Thiobacillus denitrificans,Td)的硫代谢过程中起着至关重要的作用,其核心为Sox AXYZB,硫化物需先经Sox AX蛋白催化并转移到Sox YZ上才能进行Sox通路后续的硫氧化反应,而目前尚无脱氮硫杆菌Sox AX蛋白结构解析的报道。本文采用反向折叠法构建了Sox AX蛋白的二聚体结构并验证其合理性,并通过分子对接实验探讨Sox AX蛋白模型与硫代硫酸盐、硫化氢和亚硫酸盐等不同底物结合在构型与能量上的差异。结果表明,构建的Sox AX二聚体蛋白结构相对合理,氢键是维持Sox AX二聚体结合的主要作用力,10个短强氢键和1个π键作用力参与维持二聚体结构的稳定,Sox A的Arg160等6个残基及Sox X的Asn15等8个残基对维持二聚体结构有重要作用。分子对接试验显示氢键是维持底物与Sox AX结合的主要作用力,与底物结合的关键氨基酸为Arg210、Cys214和Gln217。在三种底物与酶结合的亲和力中以硫化氢最高、硫代硫酸盐次之、亚硫酸盐最低。