血浆糖蛋白β_2-GPI分子结构域与ox-LDL结合机制

作     者：张鹤 李敬达 陈阿梅 刘庆平 He Zhang;Jingda Li;Amei Chen;Qingping Liu

作者机构：辽宁省糖脂代谢研究重点实验室大连大学生命科学与技术学院辽宁大连116000 内蒙古医科大学组织胚胎教研室内蒙古呼和浩特010000 

出 版 物：《生物工程学报》 (Chinese Journal of Biotechnology)

年 卷 期：2017年第33卷第1期

页      面：122-131页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 0831[工学-生物医学工程（可授工学、理学、医学学位）] 1001[医学-基础医学(可授医学、理学学位)] 0836[工学-生物工程] 10[医学] 

基　　金：国家自然科学基金(No.81270361)资助~~ 

主　　题：β2-糖蛋白Ⅰ 重组β2-GPI第五结构域 氧化低密度脂蛋白 oxLig-1配体 结合机制 

摘      要：通过酵母重组P.rβ_2-GPI-DV(β2糖蛋白I第5结构域)蛋白的荧光、圆二色谱及分子对接模拟,分析血浆糖蛋白β2-GPI-DV分子结构域与ox-LDL的结合机制。SDS-PAGE、Western blotting验证重组蛋白P.rβ_2-GPI-DV表达正确性及纯度;荧光、圆二色光谱、分子对接模拟解析重组蛋白与oxLDL、oxLDL配体oxLig-1可能存在的结合机制和位点。SDS-PAGE、Western blotting显示,在12 kDa大小处有目的蛋白存在且与特异性抗体结合;荧光、圆二色谱的发色基团、二级结构的变化趋势及分子对接模拟结果揭示,P.rβ_2-GPI-DV的Cys281-Lys-Asn-Lys-Glu-Lys-Lys287和Leu313-Ala-Phe-Trp316区域组成的活性口袋与oxLig-1的ω-COOH羧基是实现二者结合的关键。以上结果表明,β2-GPI通过其第5结构域(DV)的赖氨酸阳性区域与ox-LDL的ω-COOH基团识别结合,为血清中β2-GPI特异性结合ox-LDL的机制研究提供理论依据。