日本刺沙蚕纤溶酶的酶学性质及其分类

作     者：张连芝 王少华 邓志会 薄其青 葛鑫 洪敏 ZHANG Lian-zhi;WANG Shao-hua;DENG Zhi-hui;BO Qi-qing;GE Xin;HONG Min

作者机构：吉林大学白求恩医学院生物化学与分子生物学教研室吉林长春130021 

出 版 物：《吉林大学学报（医学版）》 (Journal of Jilin University：Medicine Edition)

年 卷 期：2011年第37卷第2期

页      面：267-270页

核心收录：

学科分类：100703[医学-生药学] 1007[医学-药学(可授医学、理学学位)] 10[医学] 

基　　金：吉林省卫生厅医学蛋白质与蛋白质组专项经费资助课题(20080343) 

主　　题：日本刺沙蚕 酶学性质 丝氨酸蛋白酶 最适pH 最适温度 

摘      要：目的:探讨日本刺沙蚕纤溶酶(NJF)的最适反应温度和最适反应pH值以及金属阳离子和蛋白酶抑制剂对酶活性的影响,确定NJF的酶学分类。方法:采用偶氮酪蛋白(azocasein)水解法测定NJF的最适温度及最适pH值;利用10种金属阳离子(Na+、K+、Cu2+、Ca2+、Zn2+、Co2+、Fe2+、Fe3+、Al 3+和Hg2+)确定金属离子对NJF酶活性的影响;采用9种蛋白酶抑制剂(PMSF、EDTA、EGTA、β-巯基乙醇、苯甲脒、碘乙酸、抑肽酶、胃酶抑素A和大豆胰蛋白酶抑制剂)确定NJF的蛋白酶分类。结果:NJF具有较宽的热稳定性及pH稳定性范围,在40～80℃及pH7～11范围内有较好的稳定性,NJF酶最适温度为60℃,最适pH值为9;Hg2+能够强烈地抑制NJF的酶活性,Cu2+具有较弱的抑制作用,而其他金属阳离子对酶活性无明显抑制作用;NJF的酶活性能被典型的丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF完全抑制。结论:NJF是一种典型的丝氨酸蛋白酶。