拟南芥CaM5的不同剪接产物对其蛋白质结合活性的影响

作     者：李树强 余洁雨 王韫慧 吕天晓 范甜 周玉萍 田长恩 LI Shuqiang;YU Jieyu;WANG Yunhui;LÜTianxiao;FAN Tian;ZHOU Yuping;TIAN Chang’en

作者机构：广州大学生命科学学院广东省植物适应性与分子设计重点实验室广州510006 

出 版 物：《热带亚热带植物学报》 (Journal of Tropical and Subtropical Botany)

年 卷 期：2024年第32卷第4期

页      面：458-464页

学科分类：0710[理学-生物学] 07[理学] 09[农学] 071007[理学-遗传学] 0901[农学-作物学] 090102[农学-作物遗传育种] 

基　　金：广东省自然科学基金项目(2020A1515011423)资助 

主　　题：钙调素 剪接方式 IQM3 蛋白质结合活性 

摘      要：钙离子(Ca^(2+))/钙调素(calmodulin, CaM)信号参与植物生长发育和对外界刺激响应的调节。拟南芥(Arabidopsis thaliana)CaM家族共有7个基因,编码的蛋白质氨基酸序列具有高度保守性。该研究通过酵母双杂交及生物信息学分析等方法,对CaM5的2个剪接体CaM5.1和CaM5.3进行蛋白结合活性分析。结果表明,拟南芥钙调素结合蛋白(calmodulin-binding protein,CaMBP)IQM3(IQ motif-containing protein 3)能在酵母中与除CaM5.3外的CaM家族的成员结合。生物信息学分析表明,CaM5.3比CaM5.1和其他CaM亚型成员多出1个由35个氨基酸残基组成的C-末端序列(C-terminal domain,CTD),可能影响CaM5.3与IQM3结合。在CaM5.1的C-末端添加CML10的CTD,将重组蛋白与IQM3进行结合,证实CaM5.3的CTD是影响其与IQM3结合的关键序列。因此,拟南芥CaM5的不同剪接方式影响其蛋白结合活性,为研究钙调素及钙调素结合蛋白的结合活性提供参考。