黑曲霉碱性蛋白酶CpyC的生化特征解析

作     者：程磊 王正祥 

作者机构：天津市工业微生物重点实验室 天津科技大学生物工程学院 

出 版 物：《食品与发酵工业》 (Food and Fermentation Industries)

年 卷 期：2024年

核心收录：

学科分类：081703[工学-生物化工] 08[工学] 0817[工学-化学工程与技术] 0836[工学-生物工程] 082203[工学-发酵工程] 0822[工学-轻工技术与工程] 

基　　金：天津市杰出人才计划项目(JC20200309) 国家重点研发计划政府间国际科技创新合作重点专项(2018YFE0100400) 

主　　题：碱性丝氨酸蛋白酶 黑曲霉 克隆与表达 生化特征 蛋白质水解 

摘      要：本文对一种黑曲霉来源的蛋白酶CpyC进行了生化特征解析。该酶在结构与组成上具有丝氨酸蛋白水解酶SB家族特征性催化活性中心，由Asp188、His226和Ser381氨基酸残基组成，序列特征接近丝氨酸蛋白水解酶SB家族S08类，但与现有家族成员分类特征并不完全相同。重组CpyC的最适作用温度和pH分别为50 ℃和8.0，Ca2+和Co2+对其分别具有最强的激活作用和抑制作用，丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂苯甲基磺酰氟对其具有较强抑制作用，可见，黑曲霉蛋白酶CpyC是一种碱性丝氨酸蛋白酶。CpyC水解大豆分离蛋白结果显示，该酶具有水解蛋白质为多肽和寡肽的活性特征，在蛋白质生物加工中可能具有潜在应用价值。