碱性氨基酸对β-乳球蛋白结构和致敏性的影响

作     者：邹琳 陈琼珍 熊子豪 叶云花 刘俊 涂宗财 ZOU Lin;CHEN Qiongzhen;XIONG Zihao;YE Yunhua;LIU Jun;TU Zongcai

作者机构：江西师范大学生命科学学院国家淡水鱼加工技术研发专业中心江西南昌330022 国家体育总局水上项目训练监控与干预重点实验室(江西师范大学)江西南昌330022 食品科学与技术国家重点实验室(南昌大学)江西南昌330047 

出 版 物：《食品与发酵工业》 (Food and Fermentation Industries)

年 卷 期：2023年第49卷第11期

页      面：7-12页

核心收录：

学科分类：0832[工学-食品科学与工程（可授工学、农学学位）] 08[工学] 083203[工学-农产品加工及贮藏工程] 

基　　金：国家自然科学基金地区项目(31960457) 江西省自然科学青年基金项目(20202BABL215027) 江西省技术创新引导类计划项目(20212AEI91001) 

主　　题：碱性氨基酸 β-乳球蛋白 结构 致敏性 构象表位 

摘      要：碱性氨基酸是一种自身带正电荷的小分子,可与蛋白质上的负电残基发生静电吸引,也可与蛋白侧链上某些基团构成空间位阻,进而导致蛋白质结构的改变。β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)可引发过敏反应,通过不同碱性氨基酸对β-Lg进行处理,研究其结构和致敏性的变化规律。以L-精氨酸(L-Arg)、L-赖氨酸(L-Lys)和L-组氨酸(L-His)单独或混合处理的β-Lg为研究对象,通过电泳、圆二色谱、光谱等技术分析其结构的变化;采用酶联免疫吸附法、细胞实验等方法评价其抗氧化活性、免疫球蛋白E(immune globulin E,IgE)/免疫球蛋白G(immune globulin G,IgG)结合能力和KU812细胞释放组胺和白介素-6的能力。结果表明,L-Arg、L-Lys和L-His处理β-Lg后,改变了β-Lg的二级结构、紫外吸收强度、内源荧光强度和表面疏水性,同时增加其ABTS阳离子自由基清除能力、降低IgE/IgG结合能力以及KU812细胞中组胺和白细胞介素-6的分泌能力。因此,L-Arg、L-Lys和L-His破坏β-Lg的构象过敏表位,降低其致敏性,顺序依次为L-His、L-Lys和L-Arg。研究结果为低致敏性牛乳制品的研发提供重要的理论指导。