咨询与建议

看过本文的还看了

相关文献

该作者的其他文献

文献详情 >芦丁和阿魏酸与酪蛋白的相互作用研究 收藏

芦丁和阿魏酸与酪蛋白的相互作用研究

Study on Interaction of Rutin and Ferulic Acid with Casein

作     者:雷选 王旭苹 程镜蓉 刘学铭 LEI Xuan;WANG Xuping;CHENG Jingrong;LIU Xueming

作者机构:江西农业大学生物科学与工程学院江西南昌330045 广东省农业科学院蚕业与农产品加工研究所/农业农村部功能食品重点实验室/广东省农产品加工重点实验室广东广州510610 

出 版 物:《食品科学技术学报》 (Journal of Food Science and Technology)

年 卷 期:2020年第38卷第2期

页      面:73-80页

核心收录:

学科分类:0832[工学-食品科学与工程(可授工学、农学学位)] 1004[医学-公共卫生与预防医学(可授医学、理学学位)] 07[理学] 08[工学] 070302[理学-分析化学] 0703[理学-化学] 083203[工学-农产品加工及贮藏工程] 

基  金:广州市对外科技合作计划项目(201907010029,201807010080) 广州市创新环境建设计划项目(201806040007)。 

主  题:芦丁 阿魏酸 酪蛋白 荧光光谱 傅里叶变换红外光谱 圆二色谱 

摘      要:酚类物质与蛋白质的相互作用对富含酚类物质的功能性乳制品的稳定性及生物活性具有重要影响。通过光谱分析及抗氧化活性测定,研究了芦丁和阿魏酸与酪蛋白的相互作用机制。荧光光谱分析发现,芦丁和阿魏酸均能淬灭酪蛋白的内源荧光,淬灭方式为静态淬灭;热力学参数表明,芦丁与酪蛋白作用的驱动力为疏水作用,阿魏酸与酪蛋白作用的驱动力为疏水作用和氢键。紫外-可见光谱和同步荧光光谱表明,芦丁和阿魏酸的加入影响了酪蛋白中酪氨酸和色氨酸残基周围的微环境,从而引起酪蛋白的构象改变。傅里叶变换红外光谱和圆二色谱研究结果进一步表明,芦丁和阿魏酸使酪蛋白的二级结构发生了变化,但没有破坏其二级结构。

读者评论 与其他读者分享你的观点

用户名:未登录
我的评分