咨询与建议

看过本文的还看了

相关文献

该作者的其他文献

文献详情 >清香酒醅来源Lactobacillus plantarum ... 收藏

清香酒醅来源Lactobacillus plantarum SL32-2自溶酶的酶学性质及其底物特异性初探

Enzymatic properties and substrate specificity of autolysin from Lactobacillus plantarum SL32-2 derived from fermented grains of light-flavor Baijiu

作     者:来欢欢 张凯悦 田青 董晋文 赵微 崔美林 张秀红 LAI Huanhuan;ZHANG Kaiyue;TIAN Qing;DONG Jinwen;ZHAO Wei;CUI Meilin;ZHANG Xiuhong

作者机构:山西师范大学生命科学学院山西太原030031 山西师范大学食品科学学院山西太原030031 

出 版 物:《食品与发酵工业》 (Food and Fermentation Industries)

年 卷 期:2022年第48卷第7期

页      面:64-69页

核心收录:

学科分类:08[工学] 0822[工学-轻工技术与工程] 082203[工学-发酵工程] 

基  金:山西省自然科学基金项目(201901D111286)。 

主  题:乳杆菌 自溶酶 酶学性质 自溶度 底物特异性 

摘      要:为研究Lactobacillus plantarum SL32-2自溶酶的酶学性质及底物特异性,以该细菌细胞为底物分析其自溶酶的最适温度及最适pH,结合该菌株在有无外加自溶酶、自溶前后还原糖和氨基酸的变化以及对4种底物的敏感性,分析其自溶酶的底物特异性。结果表明,L.plantarum SL32-2在对数早期培养4 h时,自溶度最高;其自溶酶的最适pH为7.5,最适温度为37℃;添加自溶酶后,L.plantarum SL32-2的自溶度增加了12.04%、还原糖和氨基酸分别增加了1.05和42.83倍;底物特异性分析发现,L.plantarum SL32-2自溶酶中β-N-乙酰葡萄糖胺酶、酰胺酶、羧肽酶、内肽酶的活性分别为0.0036、0.0027、1.1267和2.0987 U,表明作用于肽链的酶活性远高于作用于糖链的酶。因此,有望通过添加自溶酶的方式,控制酒醅中乳酸菌的过量生长。

读者评论 与其他读者分享你的观点

用户名:未登录
我的评分